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    I ricercatori si sviluppano velocemente, modo efficiente per costruire catene di aminoacidi

    Da sinistra, ricercatore post-dottorato Ziyuan Song, il professor Jianjun Cheng e gli studenti laureati Tianrui Xue e Lazaro Pacheco, ha sviluppato un nuovo metodo che semplifica la costruzione di blocchi di aminoacidi che possono essere utilizzati in una moltitudine di applicazioni industriali e farmaceutiche. Credito:L. Brian Stauffer

    Gli scienziati spesso costruiscono nuove molecole proteiche mettendo insieme gruppi di amminoacidi. Queste catene di aminoacidi, chiamati polipeptidi, sono gli elementi costitutivi necessari nello sviluppo di farmaci e nella creazione di nuovi biomateriali.

    Il processo per la costruzione di polipeptidi è difficile, però. I ricercatori riferiscono di aver sviluppato un sistema più veloce, metodo più semplice ed economico per produrre nuovi polipeptidi rispetto a quanto precedentemente disponibile. Il nuovo approccio utilizza un processo semplificato che purifica i precursori degli amminoacidi e allo stesso tempo costruisce i polipeptidi, a differenza dei metodi precedenti in cui i processi erano separati, laborioso e dispendioso in termini di tempo.

    Tradizionalmente, creare catene polipeptidiche è stato un processo molto complicato, ha affermato Jianjun Cheng, professore di scienze dei materiali e ingegneria dell'Università dell'Illinois, che ha guidato la nuova ricerca. Sintetizzare e purificare i precursori degli amminoacidi, vale a dire N-carbossianidride, o NCA, richiede giorni di lavoro tedioso, e la costruzione delle catene polipeptidiche richiede ore o giorni, Egli ha detto.

    "Il campo non è mai cresciuto, in parte perché la sintesi dei polipeptidi è così complicata, " Cheng ha detto. "NCA ha un sacco di impurità che sono difficili da rimuovere. Fino ad ora, la sintesi di polipeptidi di alta qualità richiedeva NCA ultrapure".

    Nelle cellule biologiche, enzimi chiamati ribozimi uniscono gli amminoacidi per formare proteine, Cheng ha detto. Questo processo avviene in presenza di acqua, sale e numerose altre molecole. Replicare questo processo in laboratorio è molto difficile, però. I metodi attuali richiedono che i ricercatori utilizzino molecole NCA purificate e costruiscano le catene in un ambiente privo di acqua.

    Cheng e i suoi colleghi hanno tratto ispirazione dai ribozimi, che eccellono nel creare rapidamente catene di amminoacidi isolandole dall'ambiente cellulare. Il team ha sviluppato un sistema che imita la funzione del ribozima, costruire rapidamente le catene di amminoacidi rimuovendo eventuali molecole che potrebbero contaminare il sistema. Ciò consente ai ricercatori di costruire le catene desiderate con NCA non pure.

    "Questa è la prima volta dalla scoperta della molecola NCA nel 1906 che siamo stati in grado di costruire lunghe catene usando NCA non purificato, " Ha detto Cheng.

    "Ho lavorato sulla purificazione NCA per diversi anni e l'ho trovata molto dolorosa, perché il processo richiedeva condizioni di assenza di acqua ed era tecnicamente impegnativo, " ha detto il ricercatore post-dottorato Ziyuan Song, un membro del laboratorio di Cheng. "Ecco perché non ci sono molti gruppi di ricerca che lavorano in questo campo. Con questo metodo, possiamo convincere più persone a partecipare e trovare più applicazioni."

    Il metodo può essere utilizzato in chimica, biologia e industria, dove le catene proteiche sono abitualmente utilizzate come elementi costitutivi per l'assemblaggio di molecole utili, ha detto il ricercatore.

    "In precedenza, il campo richiedeva chimici specializzati come noi per realizzare questi elementi costitutivi, " Ha detto Cheng. "Il nostro nuovo protocollo consente a chiunque abbia competenze chimiche di base di costruire i polipeptidi desiderati in poche ore".

    I ricercatori stanno studiando come aumentare il processo ed esplorare l'intera gamma di applicazioni chimiche e biologiche consentite dal nuovo approccio.

    I ricercatori riportano i loro risultati nel Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze .


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