• Home
  • Chimica
  • Astronomia
  • Energia
  • Natura
  • Biologia
  • Fisica
  • Elettronica
  •  science >> Scienza >  >> Biologia
    Aminoacidi: funzione, struttura, tipi

    Gli aminoacidi sono una delle quattro macromolecole principali della vita, le altre sono carboidrati, lipidi e acidi nucleici. Servono principalmente come unità monomeriche di proteine
    . I 20 amminoacidi presenti in natura si trovano in tutti gli esseri viventi, dai batteri agli esseri umani.

    Poiché gli amminoacidi rendono le proteine e le proteine responsabili della maggior parte della massa corporea, questi acidi sono letteralmente le cose da cui le persone (e altri animali).

    I deficit in uno o più aminoacidi possono portare a tessuti incompleti o mal costruiti e si ritiene che abbiano anche un ruolo nella genesi di alcuni tumori. Informazioni generali sugli aminoacidi

    Il corpo umano è in grado di sintetizzare 10 di questi acidi, ma gli altri 10 devono essere ottenuti da fonti alimentari e sono quindi chiamati aminoacidi essenziali
    . Questi sono talvolta offerti come integratori di aminoacidi essenziali.

    Gli aminoacidi che il corpo può produrre sono chiamati aminoacidi non essenziali, un termine un po 'fuorviante poiché il corpo in realtà li richiede.

    Ogni amminoacido ha sia un'abbreviazione di una lettera maiuscola che un'abbreviazione di tre lettere (ad esempio, tirosina
    va sia da "tir" che da "Y"). A volte, gli aminoacidi vengono modificati dopo che sono già stati incorporati nelle proteine (un esempio è l'idrossilazione della prolina).

    Gli aminoacidi sono diventati popolari negli integratori alimentari tra le persone interessate alla salute generale e quelle che sperano di costruire massa muscolare attraverso una combinazione di allenamento con i pesi e interventi nutrizionali.

  • Il primo amminoacido identificato fu l'asparagina, isolata dal succo di asparagi nel 1806.

    La struttura di base degli aminoacidi

    La struttura universale di tutti gli aminoacidi è un atomo di carbonio centrale che ha un gruppo carbossilico, un gruppo amminico
    , un atomo di idrogeno
    e un < em> catena laterale "R" che varia da amminoacido ad amminoacido ad esso legato.

    Il gruppo carbossilico
    è costituito da un atomo di carbonio a doppio legame con un atomo di ossigeno e anche legato a un gruppo ossidrilico (-OH). Può essere rappresentato come -CO (OH) ed è questo che fa guadagnare a questi composti la denominazione "acido", poiché l'atomo di idrogeno nel componente idrossilico viene prontamente donato, lasciando dietro di sé un gruppo -CO (O-).

    I 20 amminoacidi trovati in natura sono chiamati alfa-amminoacidi
    perché il gruppo ammino (-NH2) è attaccato al carbonio alfa dell'acido carbossilico, che è il carbonio vicino al -CO ( OH) gruppo. Questo carbonio è anche il carbonio "centrale" sopra descritto.

    Gli amminoacidi variano in massa da 75 grammi per mole (glicina) a 204 grammi per mole (triptofano) e in media sono più piccoli del glucosio dello zucchero ( 180 grammi per mole).

    Se tutti gli amminoacidi fossero osservati con la stessa frequenza in natura, ognuno rappresenterebbe circa il 5 percento degli amminoacidi nelle strutture proteiche (100 percento diviso per 20 amminoacidi \u003d 5 percento per aminoacido).

    In realtà, queste frequenze di occorrenza variano da poco più dell'1,2 percento (triptofano e cisteina) a poco meno del 10 percento (leucina).
    Categorie di aminoacidi

    Le catene laterali "R"
    , o semplicemente catene a R, rientrano in varie sottocategorie che descrivono e determinano il comportamento biochimico dell'amminoacido nel suo insieme. Uno schema comune classifica gli aminoacidi come
    idrofobo,
    idrofilo (o polare), caricato
    o
    anfipatico.

    L'idrofobo deriva dal greco per "timore dell'acqua" e questi otto aminoacidi sono così etichettati perché le loro catene laterali sono non polari, il che significa che non portano né una carica elettrostatica netta né una carica distribuita asimmetricamente. Come risultato di questa proprietà, gli amminoacidi idrofobici si trovano tipicamente all'interno delle proteine, "al sicuro" dall'acqua.

    Allo stesso modo, i coetanei idrofili di questi acidi tendono ad aggregarsi sulle superfici esterne delle proteine. Le molecole cariche e anfipatiche, nel frattempo, mostrano il loro fascino e le loro peculiarità.

    Di seguito è riportato un elenco di singoli aminoacidi insieme ad alcune delle loro caratteristiche distintive. Sono presentati in ordine di abbreviazioni di una lettera per facilità di riferimento, ma se si sceglie di provare a memorizzare i nomi degli aminoacidi, è necessario utilizzare qualsiasi schema di raggruppamento o altri trucchi che rendono questo compito il più semplice possibile.
    Amminoacidi idrofobici

    Questi otto amminoacidi sono generalmente raggruppati insieme e talvolta sono chiamati "non polari" anziché idrofobici sebbene essenzialmente significino la stessa cosa. Partecipano all'interno delle proteine nelle interazioni van der Waals
    , che sono come legami covalenti o ionici ma molto più deboli e più transitori.

  • Alanina (ala o A): il secondo più leggero e il secondo amminoacido più abbondante.
  • Glicina (glicina o G): in realtà non ha una catena laterale completa (la catena laterale della glicina è un singolo idrogeno) ed è quindi collocato con altri composti non polari per impostazione predefinita, ma spesso si trova vicino alla superficie delle proteine e può essere plausibilmente etichettato "idrofilo" per questo motivo.
  • Fenilalanina (phe o F): come la tirosina e il triptofano, questo è un amminoacido aromatico
    , che non ha nulla a che fare con il suo odore (gli amminoacidi sono inodori) e indica invece la presenza di un gruppo fenilico (un anello a sei atomi di carbonio contenente tre doppi legami).
  • Isoleucina (ile o I): un isomero
    di leucina con un singolo gruppo metile (-CH3) attaccato a un diverso carbonio sulla catena R. (Gli isomeri hanno lo stesso numero e tipo di atomi, ma differenti disposizioni spaziali.)
  • Leucina (leu o L): come per il suo isomero, la leucina è un aminoacido a catena ramificata
    ( BCAA), un riferimento alla costruzione della catena R. Poiché la maggior parte degli animali non è in grado di sintetizzare i BCAA, questi sono due degli aminoacidi essenziali.
  • Metionina (met o M): uno dei due aminoacidi contenenti zolfo, l'altro è cisteina. A volte classificato come anfipatico o addirittura polare a seconda dell'ambiente circostante.
  • Prolina (pro o P): il gruppo amminico di prolina esiste in un anello a cinque atomi anziché come un gruppo terminale -NH2.
    < li> Valine (val o V): un altro BCAA; equivalente a una molecola di leucina con un gruppo metilico dorsale asportato.

    Il triptofano è talvolta incluso in questo gruppo, ma in realtà è anfipatico.
    Aminoacidi idrofili

    Questi aminoacidi sono spesso chiamati "polari, ma non caricati". Pepano le superfici esterne delle proteine e non si ritraggono in presenza di acqua.

  • Cisteina (cisti o C): contiene un atomo di zolfo; rappresenta solo l'1,2 per cento degli amminoacidi in natura.
  • Istidina (sua o H): l'istidina contiene non uno ma due gruppi -NH2, rendendola un amminoacido molto versatile grazie alla sua capacità di assumere o scaricare protoni (cioè atomi di idrogeno) in più punti. In alcune fonti, l'istidina è elencata principalmente come anfipatica.
  • Asparagina (asn o N): chimicamente, si tratta di acido aspartico con un gruppo amminico che sostituisce l'idrogeno acido del gruppo carbossilico.
  • Glutammina (gln o Q): identico all'acido glutammico con un gruppo amminico che sostituisce l'idrogeno acido del gruppo carbossilico.
  • Serina (ser o S): le proprietà idrofiliche della serina sono dovute al fatto che contiene un gruppo ossidrilico.
  • Treonina (thr o T): simile nella struttura a uno zucchero chiamato treosa, e prende il suo nome.

    Aminoacidi carichi

    Questi composti si comportano in modo molto simile agli aminoacidi idrofili (polari) in quanto interagiscono prontamente con l'acqua, ma hanno una carica netta di +1 o -1. Questo li rende acidi (donatori di protoni) o basi (accettori di protoni) a pH, o acidità, del corpo umano.

  • Acido aspartico (asp o D): deprotonato a pH fisiologico (corporeo) , conferendo una carica negativa alla molecola. Chiamato anche aspartato.
  • Acido glutammico (glu o E): deprotonato a pH fisiologico. Chiamato anche glutammato.
  • Lisina (lys o K): una base e protonata a pH fisiologico.
  • Arginina (arg o R): anche una base e protonata a pH fisiologico.

    Aminoacidi anfipatici

    "Anfipatico" si traduce approssimativamente nel "sentire entrambi" in greco, e questi amminoacidi possono funzionare sia come non polari (idrofobici) che polari (idrofili), quasi come un giocatore di softball che non è un lanciatore o una pastella superstar ma può funzionare abilmente in entrambi i ruoli in uno sport in cui le capacità della maggior parte dei giocatori sono altamente specializzate.

    Non hanno una carica netta, ma la distribuzione di elettricità la carica lungo le catene R di questi amminoacidi è marcatamente asimmetrica.

  • Tirosina (tir o T): il suo gruppo ossidrilico può sia donare che accettare un legame idrogeno, quindi la tirosina a volte "agisce" idrofila.
  • Triptofano (prova o O): il più grande aminoacido; un precursore del neurotrasmettitore serotonina
    (5-idrossitriptamina).

  • © Scienza https://it.scienceaq.com