Quando lo scienziato dei materiali della UC Santa Barbara Omar Saleh e lo studente laureato Ian Morgan hanno cercato di capire i comportamenti meccanici delle proteine ​​disordinate in laboratorio, si aspettavano che dopo essere stati allungati, una particolare proteina modello si ripristinerebbe istantaneamente, come un elastico.

Anziché, questa proteina disordinata si rilassò lentamente, impiegando decine di minuti per rilassarsi nella sua forma originale, un comportamento che ha sfidato le aspettative, e ha accennato a una struttura interna che a lungo si pensava esistesse, ma è stato difficile da dimostrare.

"La velocità di rilassamento è importante perché ci dà un'idea dell'organizzazione strutturale della proteina, "disse Morgana, l'autore principale in un articolo pubblicato in Lettere di revisione fisica . "Questo è importante perché l'organizzazione strutturale di una proteina è solitamente correlata alla sua funzione biologica".

Mentre una proteina con "piegature" fisse, una struttura tridimensionale ben definita, è associata alla sua funzione, proteine ​​disordinate, con le loro strutture instabili, derivano le loro funzioni dalla loro dinamica.

"Più del 40% delle proteine ​​umane sono almeno parzialmente spiegate, e sono spesso legati a processi biologici critici oltre che a malattie debilitanti, " ha detto Morgana.

Il rilassamento lento è infatti un comportamento tipicamente riservato alle proteine ​​ripiegate.

"Negli anni '80 si scoprì che le proteine ​​ripiegate mostrano un lento rilassamento, "Morgan ha detto, in un comportamento tipico dei vetri, una classe di materiali che non sono né veramente liquidi né allo stato solido cristallino, ma può presentare caratteristiche di entrambi gli stati.

"Studiamo le proteine ​​piegate da molto tempo e abbiamo sviluppato molti buoni strumenti per loro, così si capì rapidamente che i rilassamenti lenti potevano essere spiegati da un meccanismo per cui molecole "frustrate" che cercavano di adattarsi a se stesse in un piccolo spazio, "Ha detto Morgan, un meccanismo chiamato "jamming". "Questa spiegazione ci ha aiutato a capire meglio la struttura delle proteine ​​piegate e a spiegare il comportamento vetroso in molti altri sistemi".

Però, la proteina, che i ricercatori stavano cercando di allungare per mezzo di un dispositivo noto come pinzetta magnetica, era una proteina disordinata. Per definizione, non stava cercando di impacchettare molte molecole in un piccolo spazio, quindi non dovrebbe incorrere nel problema di inceppamento, ha detto Saleh.

"Così, quando osservavamo rilassamenti lenti, o significava che la nostra definizione della proteina era sbagliata o che doveva esserci un altro meccanismo, " ha detto Morgana.

Per di più, permettendo alla proteina allungata di rilassarsi ma allungandola di nuovo con meno forza prima che abbia la possibilità di rilassarsi completamente, i ricercatori hanno scoperto che la proteina "ricordava" il suo precedente allungamento, inizialmente allungandosi, come previsto con più forza, ma alla fine rilassandosi di nuovo lentamente allungandosi come previsto con meno forza, ma poi si rilassa lentamente nel tempo. Concettualmente, Morgan ha spiegato, più a lungo viene allungata la proteina, più tempo ci vuole per rilassarsi, quindi "ricorda" per quanto tempo è stato tirato.

Per spiegare questi imprevisti, comportamenti vitrei, i ricercatori hanno tratto ispirazione da alcuni oggetti piuttosto banali:carta stropicciata e memory foam. Entrambi i sistemi strutturalmente disordinati, mostrano una lentezza simile, rilassamento logaritmico dopo essere stato sottoposto a forze, e in particolare nel caso della schiuma, un effetto "memoria".

Per i ricercatori i comportamenti hanno suggerito che, come il memory foam e la carta stropicciata, la struttura interna della proteina non era unica, unità fissa, ma uno dei tanti, sottostrutture indipendenti di una gamma di forze tra forte e debole che rispondono a una gamma di forze esercitate sul materiale per periodi di tempo differenti. Ad esempio, le strutture forti possono sopportare una certa quantità di sforzo prima di essere distrutte ed essere le prime a rilassarsi, mentre le strutture deboli si allungheranno con forze minori e impiegheranno più tempo a rilassarsi.

Sulla base di questa nozione di sottostrutture multiple e confermata da dati sperimentali, i ricercatori hanno determinato che il tasso di rilassamento logaritmico della proteina è inversamente proporzionale alla forza di stiramento.

"Più forte è la forza di stiramento applicata alla proteina disordinata, più la proteina si rilassa nello stesso lasso di tempo, "Spiega Saleh.

"I sistemi meccanici disordinati con disposizioni strutturali simili tendono ad essere notevolmente durevoli, "Ha detto Morgan. "Hanno anche diverse proprietà meccaniche a seconda di quanto li tiri e li comprimi. Questo li rende molto adattabili, a seconda dell'entità e della frequenza della forza." Comprendere la struttura alla base di questa capacità di adattamento potrebbe aprire la porta a futuri materiali dinamici, Quello, Morgan ha detto, "proprio come il tuo cervello, li aiuta a filtrare le informazioni non importanti e li rende più efficienti nell'immagazzinare stimoli ripetuti".