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    Un nuovo sito di legame antibiotico trovato nel ribosoma

    Credito:CC0 Dominio Pubblico

    Un gruppo di scienziati dalla Russia, Germania e Stati Uniti, guidato dagli scienziati Skoltech Ilya Osterman, Petr Sergiev, Olga Dontsova e Daniel Wilson dell'Università di Amburgo, ha studiato il meccanismo con cui agisce la tetracenomicina X, bloccando il processo di sintesi proteica nei batteri. Hanno scoperto che agisce in modo diverso dal noto antibiotico tetraciclina, che offre buone prospettive per superare la resistenza agli antibiotici nei batteri.

    La resistenza dei batteri agli antibiotici è uno dei problemi principali della medicina e dell'assistenza sanitaria moderne. Il confronto tra batteri e sviluppatori di antibiotici è come una corsa agli armamenti in cui le persone riescono a malapena a tenere il passo con i parassiti microscopici. Molti antibiotici tradizionali sono già inefficaci contro nuovi ceppi batterici, quindi gli scienziati devono inventare qualcosa di nuovo. L'azione degli antibiotici è solitamente finalizzata a bloccare i più importanti processi di attività batterica:La sintesi degli acidi nucleici, proteine ​​e pareti cellulari. I nuovi antibiotici sono solitamente simili ai loro predecessori, quindi prima o poi i batteri trovano armi contro di loro.

    I polichetidi aromatici sono uno dei più famosi gruppi di antibiotici, che includono le tetracicline, scoperto a metà del XX secolo, insieme alle penicilline, ampiamente utilizzato in medicina.

    La tetracenomicina è un membro di un gruppo relativamente nuovo di polichetidi aromatici. In precedenza, si riteneva che penetrassero nel DNA batterico e causassero disturbi nella replicazione (raddoppio del DNA durante la divisione cellulare). Però, ricercatori dello Skoltech Center for Life Sciences, insieme ai colleghi dell'Università statale di Mosca e dell'Università di Amburgo, hanno scoperto che uno dei rappresentanti di questa famiglia, tetracenomicina X, blocca la sintesi proteica; Inoltre, non si attacca alla piccola subunità del ribosoma, come la tetraciclina, ma a quello grande.

    "Utilizzando la microscopia crioelettronica, è stato possibile determinare il sito di legame della tetracycinomycin X al ribosoma, si trova nel tunnel attraverso il quale il peptide sintetizzato lascia il ribosoma, opposto al sito in cui si legano i ben noti inibitori della sintesi proteica, macrolidi e steptogramine B, ", afferma Ilya Osterman, ricercatore principale di Skoltech.

    I risultati indicano che la tetracenomicina X non ha resistenza crociata con inibitori già noti della sintesi proteica, quindi i ceppi batterici non saranno resistenti ad esso.

    Il nuovo motivo strutturale dell'inibitore della sintesi proteica e il nuovo sito di legame dell'antibiotico sul ribosoma possono essere utili per lo sviluppo di nuovi farmaci antibatterici.

    Lo studio è pubblicato su Natura chimica biologia .


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