Un team guidato dal biochimico di Friburgo, la prof.ssa Dr. Susana Andrade, ha caratterizzato una proteina che consente a determinati microrganismi di riconoscere e assorbire l'ammonio nel loro ambiente. L'ammonio è considerato una tossina che inquina gli ecosistemi, ma per questi batteri rappresenta un'importante fonte di nutrimento ed energia. I ricercatori hanno pubblicato i loro risultati sulla rivista scientifica Comunicazioni sulla natura .

L'elemento azoto è un elemento costitutivo indispensabile di tutte le biomolecole e quindi di grande importanza per tutti gli organismi. Inoltre, alcuni membri della comunità microbica si sono specializzati nell'uso di vari composti azotati come fonte di energia per una crescita ottimale. Questo è particolarmente vero tra gli ossidanti anaerobici dell'ammonio:questi batteri non richiedono ossigeno per il loro metabolismo ma, invece, convertire due importanti composti azotati, ammonio e nitrito, in azoto gassoso, che rappresenta circa l'80 per cento dell'atmosfera terrestre. Attraverso questa reazione, questi microrganismi svolgono un ruolo importante nella detossificazione dei composti azotati che vengono sempre più rilasciati nell'ambiente attraverso l'utilizzo di fertilizzanti.

Andrade e il suo team della Facoltà di Chimica e Farmacia dell'Università di Friburgo hanno identificato una proteina insolita in tali batteri:metà di essa assomiglia a proteine ​​di trasporto note per ioni ammonio e l'altra metà appartiene a un gruppo di proteine ​​che trasducono il segnale. Ciò ha portato al sospetto che due elementi costitutivi, già esistenti in natura, erano stati combinati in modo modulare per consentire una funzionalità completamente nuova:il rilevamento dell'ammonio dall'ambiente e la successiva trasmissione di queste informazioni alle reti di segnalazione cellulare.

I ricercatori hanno intrapreso una caratterizzazione funzionale e strutturale completa di questa nuova proteina, che ha coinvolto anche gruppi di lavoro del Centro medico universitario di Friburgo; Università Radboud di Nimega, Paesi Bassi; l'Accademia Russa delle Scienze; e il Laboratorio europeo di biologia molecolare (EMBL) ad Amburgo. Di conseguenza, l'ipotesi originale è stata confermata:sulla base di una proteina di trasporto dell'ammonio altamente selettiva, l'evoluzione ha dato origine a un nuovo sito di riconoscimento per gli ioni, la cui occupazione porta a cambiamenti conformazionali che vengono trasmessi al modulo di trasduzione del segnale. Questo accoppiamento modulare diretto offre la prospettiva di fondere altre unità di trasduzione del segnale al modulo del sensore di ammonio per progettare nuove funzionalità cellulari.