Risposta alla temperatura del peptide. Si forma solido (gel) a 20 gradi Celsius e liquido (sol) a 80 gradi Celsius indicato da parentesi bianche, e questa funzione è reversibile. Credito:Takahiro Muraoka, TUAT
Una collaborazione guidata principalmente da scienziati dell'Università di agricoltura e tecnologia di Tokyo (TUAT) in Giappone ha sviluppato un nuovo metodo di progettazione molecolare per controllare sia la reversibilità della temperatura che la rigidità delle nanofibre che formano peptidi gelificanti. L'idrogel peptidico in nanofibre può essere utilizzato come materiale biomedico. Questo metodo consentirà alle nanofibre peptidiche di essere più applicabili in campo biomedico.
I ricercatori hanno pubblicato i loro risultati l'8 luglio in Chemistry-Una rivista europea , che è stato evidenziato sulla copertina anteriore e sul profilo della copertina.
Generalmente, alcuni peptidi formano idrogel di nanofibre. Questi peptidi sono brevi catene di amminoacidi naturali presenti in tutti gli organismi viventi. Poiché sono biocompatibili, sono stati ampiamente utilizzati in medicina come materiali per il recupero dei tessuti, materiali medici rigenerativi, matrici extracellulari, materiali per colture cellulari, e contenitori per la consegna dei farmaci.
"Per alcune applicazioni mediche di peptidi di nanofibre, dobbiamo sviluppare una tecnica per controllare sia la rigidità (resistenza meccanica) che la risposta alla temperatura che cambia tra gel (solido) e sol (liquido), "ha detto Takahiro Muraoka, dottorato di ricerca, autore corrispondente dell'articolo e professore associato presso il Dipartimento di Chimica Applicata, Graduate School of Engineering presso TUAT. "È, però, difficile migliorare le due caratteristiche contemporaneamente. Per esempio, quando si aumenta la rigidità di una nanofibra peptidica sostituendo un semplice amminoacido alanina con un amminoacido più idrofobo fenilalanina, è noto che spesso si perde la risposta alla temperatura."
Nei loro esperimenti, hanno scoperto che un sostituto dell'amminoacido che si pensava rendesse un gel più morbido formava inaspettatamente un gel più duro. Hanno usato 5 set di diversi peptidi che avevano 16 amminoacidi. interessante, un particolare peptide non ha perso la risposta alla temperatura. Il peptide (concentrazione all'1% in soluzione) ha formato gel (solido) a 20°C (68°F) e aumentando la temperatura a 80°C (178°F) il gel diventa morbido (liquido). Quando si riduce la temperatura da 80°C a 20°C, si è nuovamente formato il gel solido. "Questa funzione di temperatura reversibile è applicabile per la somministrazione di farmaci mediante iniezione locale, " disse Muraoka.
Hanno sostituito l'alanina nel mezzo del peptide con la glicina, l'amminoacido più semplice. La sostituzione della glicina di solito rende il gel più morbido. Hanno usato la normale strumentazione analitica come CD, IR, e microscopia TEM per capire con precisione come si è formato il gel. Hanno anche usato un approccio computazionale, chiamata simulazione di dinamica molecolare. "In base ai nostri risultati, ora siamo in grado di progettare meglio i peptidi mediante simulazione al computer, " disse Muraoka.
Per di più, la nanofibra peptidica era adesiva cellulare, che è adatto come biomateriale per la coltura cellulare e la rigenerazione dei tessuti. "Questa ricerca aprirà nuove strade verso la progettazione di nanofibre peptidiche che siano più applicabili dal punto di vista biomedico, " ha aggiunto Muraoka.