1. Binding del substrato:
* Gli enzimi hanno siti, tasche o schisi attivi specifici, che sono di forma complementare e carica al loro substrato specifico.
* Ciò consente un'interazione temporanea, come un blocco e una chiave, in cui il substrato si lega al sito attivo, formando un complesso enzimatico-substrato.
2. Abbassamento dell'energia di attivazione:
* Il legame del substrato al sito attivo provoca un cambiamento nella forma dell'enzima, portando le molecole del substrato in un orientamento specifico che favorisce la reazione.
* Questa interazione indebolisce i legami nel substrato, abbassando l'energia di attivazione, che è l'energia minima richiesta per la reazione.
* Abbassando l'energia di attivazione, l'enzima consente alla reazione di procedere molto più velocemente di quanto farebbe senza l'enzima.
3. Catalisi e formazione del prodotto:
* L'enzima facilita la trasformazione chimica del substrato, la rottura o la formazione di legami, portando alla formazione di prodotti.
* Una volta completata la reazione, i prodotti vengono rilasciati dal sito attivo e l'enzima è libero di legarsi a un'altra molecola di substrato.
4. Specificità:
* Gli enzimi sono altamente specifici, il che significa che catalizzano solo una particolare reazione o una piccola serie di reazioni correlate.
* Questa specificità deriva dall'adattamento preciso tra il sito attivo dell'enzima e il suo substrato specifico.
In sintesi:
L'interazione tra un enzima e il suo substrato:
* aumenta la velocità di reazione abbassando l'energia di attivazione.
* facilita la formazione di prodotti attraverso interazioni specifiche nel sito attivo.
* Garantisce un'elevata specificità A causa dell'adattamento a blocco e chiave tra enzima e substrato.
Questa interazione è fondamentale per tutti i processi biologici, in quanto consente trasformazioni chimiche efficienti e controllate negli organismi viventi.
