1. Riunire i reagenti: Gli enzimi agiscono come catalizzatori, riunendo le molecole reagenti nell'orientamento corretto per facilitare la reazione. Questa stretta vicinanza aumenta la frequenza delle collisioni e la probabilità di interazioni di successo.
2. Creazione di un microambiente: Il sito attivo di un enzima crea un microambiente specifico diverso dalla soluzione circostante. Questo microambiente può:
* stabilizzare lo stato di transizione: Il sito attivo dell'enzima può legarsi allo stato di transizione della reazione (lo stato intermedio instabile) più fortemente di quanto si lega ai reagenti o ai prodotti. Questa stabilizzazione abbassa la barriera energetica per la reazione.
* Fornire un ambiente più favorevole: Il sito attivo può alterare il pH o la polarità locale, creando un ambiente che favorisce la reazione.
3. Tensione e distorsione: L'enzima può legarsi alle molecole del reagente e tentare o distorcere i loro legami, rendendoli più suscettibili alla rottura. Questo legame indebolito ha maggiori probabilità di reagire e formare il prodotto.
4. Trasferimento protonico: Gli enzimi possono facilitare il trasferimento di protoni (H+) durante la reazione, che può essere un passaggio fondamentale per abbassare l'energia di attivazione.
Analogia: Immagina un passaggio di montagna tra due valli. La montagna rappresenta la barriera energetica di attivazione. Un percorso normale sulla montagna richiederebbe molta energia. Un enzima si comporta come un tunnel attraverso la montagna, fornendo un percorso a bassa energia che rende più facile raggiungere l'altro lato.
Nota: Gli enzimi non cambiano l'energia complessiva della reazione (ΔG). Accelerano solo la velocità con cui la reazione raggiunge l'equilibrio.
