Determinare l'esatta configurazione delle proteine ​​e di altre molecole biologiche complesse è un passo importante verso la comprensione delle loro funzioni, compreso il modo in cui si legano ai recettori nel corpo. Ma tale imaging è difficile da fare. Di solito richiede che le molecole vengano prima cristallizzate in modo che le tecniche di diffrazione dei raggi X possano essere applicate e non tutte queste molecole possono essere cristallizzate.

Ora, un nuovo metodo sviluppato dai ricercatori del MIT potrebbe portare a un modo di produrre immagini ad alta risoluzione di singole biomolecole senza richiedere la cristallizzazione, e potrebbe persino consentire l'imaging ingrandito di siti specifici all'interno delle molecole. La tecnica potrebbe essere applicata anche all'imaging di altri tipi di materiali, compresi materiali bidimensionali e nanoparticelle.

I risultati sono riportati questa settimana nel Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze , in un articolo di Paola Cappellaro, l'Ester e Harold E. Edgerton Professore Associato di Scienze Nucleari e Ingegneria al MIT, e altri al MIT e alla Singapore University of Technology and Design.

"Ci sono vantaggi nel poter vedere a livello di singole molecole proteiche, "Cappellaro dice, perché ciò consente l'imaging di alcune molecole che non possono essere visualizzate utilizzando il metodo convenzionale a raggi X. "Ci sono alcuni tipi di molecole, come proteine ​​di membrana, che sono abbastanza difficili da cristallizzare."

Il metodo utilizza un tipo di difetto nei cristalli di diamante noto come centro di vacanza di azoto, un luogo in cui uno degli atomi di carbonio nel cristallo è stato sostituito da un atomo di azoto. Tali difetti, che può dare ai diamanti una sfumatura rosa, rendono il cristallo estremamente sensibile alle variazioni dei campi magnetici ed elettrici, rendendo il centro vacanze di azoto un rivelatore efficiente per tali variazioni. Quando una molecola è vicina al cristallo, vacanze di azoto vicino alla superficie del cristallo risponderanno agli spin nucleari all'interno di quella molecola, e questa risposta può essere rilevata.

Ma questi sensori sono stati gravemente limitati dalla frequenza di campionamento degli impulsi a microonde utilizzati per sondarli. Ora, il gruppo di ricerca ha scoperto che questa limitazione può essere superata utilizzando un metodo che chiamano "interpolazione quantistica, " che migliora di oltre cento volte il potere risolutivo di tali sistemi, dice Cappellaro.

Per rivelare le minuscole variazioni dei campi magnetici associati ad alcuni atomi della molecola di cui si sta analizzando la configurazione, è necessario osservare i cambiamenti che avvengono entro pochi picosecondi, o trilionesimi di secondo. In linea di principio, tali piccoli incrementi di tempo possono essere risolti utilizzando grandi, strumenti specializzati, ma questi sono molto costosi e non disponibili per la maggior parte dei ricercatori. Così Cappellaro e i suoi studenti, non avere accesso a tali sistemi, deciso di trovare un prezzo più basso, approccio più semplice per fare tali osservazioni.

Il nuovo schema è simile al modo in cui alcune fotocamere dei telefoni cellulari forniscono una migliore risoluzione scattando più immagini della stessa scena, con esposizioni leggermente diverse, e poi sommando le immagini. È anche simile alle sofisticate tecniche utilizzate dagli astronomi e dai ricercatori della NASA per migliorare la risoluzione delle immagini scattate dai rover planetari o dal telescopio spaziale Hubble. "Cerchiamo di imitare ciò che l'occhio umano fa automaticamente, " che è muoversi costantemente e costruire dettagli attraverso più immagini della stessa area, che il cervello unisce in un'unica immagine, dice Cappellaro.

In questo caso, la tecnica viene applicata alle variazioni della forza di un campo magnetico, piuttosto che variazioni di intensità luminosa e colore, ma i principi di base sono simili. E, considerando che la tecnica classica prevede di prendere una serie di immagini e di sommarle insieme, in questo metodo i ricercatori prendono una singola immagine ma variano la separazione degli impulsi a microonde durante l'acquisizione di quell'immagine.

Applicando impulsi a microonde separati da incrementi di tempo su una scala di nanosecondi, oltre 100 volte più lunghi della risoluzione temporale desiderata, il team è stato in grado di ottenere la risoluzione più elevata necessaria per ottenere informazioni strutturali dettagliate sullo stato di spin dei singoli atomi nelle molecole biologiche. I dati potrebbero essere utilizzati per aiutare a svelare le forme complesse di alcune proteine ​​biologicamente importanti e altre molecole, così come altri tipi di materiali.

Finora, gli esperimenti di prova del principio del team hanno prodotto immagini solo dello spin nucleare associato al sensore stesso, il centro vuoto di azoto all'interno di un cristallo di diamante. Il prossimo passo, che Cappellaro dice dovrebbe essere a portata di mano ora che il principio è stato convalidato, sarà quello di provare il metodo su biomolecole reali.

"Tutti i vari pezzi sono stati dimostrati" per consentire l'imaging molecolare, lei dice. "Quindi combinare le diverse tecniche dovrebbe essere un'operazione semplice, anche se difficile da raggiungere, obiettivo." Il passo successivo, lei dice, è vedere "se possiamo misurare una singola proteina nel suo ambiente naturale, " che può aiutare a rivelare caratteristiche importanti come i siti di legame.

Questa storia è stata ripubblicata per gentile concessione di MIT News (web.mit.edu/newsoffice/), un popolare sito che copre notizie sulla ricerca del MIT, innovazione e didattica.