Un team di ricerca di ingegneria metabolica KAIST ha scoperto un meccanismo molecolare che mostra una degradabilità superiore del polietilene tereftalato (PET). Questo è il primo rapporto per determinare la struttura cristallina 3-D di Ideonella sakaiensis PETase e sviluppare la nuova variante con degradazione avanzata del PET.

I progetti di ricerca hanno lavorato per affrontare la non degradabilità dei materiali. Un batterio che degrada il polietilene tereftalato (PET) chiamato Ideonella sakaiensis è stato recentemente identificato per la possibile degradazione e riciclaggio del PET da un team giapponese che ha pubblicato risultati in Scienza nel 2016. Tuttavia, il meccanismo molecolare dettagliato della degradazione del PET non è stato determinato.

Il team guidato dal professor Sang Yup Lee del Dipartimento di ingegneria chimica e biomolecolare e un altro team guidato dal professor Kyung-Jin Kim del Dipartimento di biotecnologia della Kyungpook National University hanno condotto questa ricerca. I risultati sono stati pubblicati in Comunicazioni sulla natura il 26 gennaio.

Questa ricerca prevede uno speciale meccanismo molecolare basato sulla simulazione di aggancio tra PETase e un substrato mimico alternativo PET. Hanno costruito la variante per IsPETase con una maggiore attività di degradazione del PET utilizzando l'ingegneria proteica a base strutturale.

Si prevede che i nuovi approcci in questa ricerca potrebbero contribuire a ulteriori studi di altri enzimi in grado di degradare non solo il PET ma altre plastiche, anche.

Dopo l'uso, Il PET causa problemi di contaminazione ambientale a causa della sua non biodegradabilità. Convenzionalmente, Il PET viene smaltito nelle discariche, utilizzando l'incenerimento, e talvolta riciclando con metodi chimici, che induce ulteriore inquinamento ambientale. Perciò, enzimi degradanti del PET altamente efficienti e a base biologica, sono auspicabili metodi ecologici.

Recentemente, i ricercatori hanno isolato una nuova specie batterica, Ideonella sakaiensis, che può utilizzare il PET come fonte di carbonio. La PETasi di I. sakaiensis (IsPETase) può degradare il PET con un successo relativamente maggiore rispetto ad altri enzimi che degradano il PET. Però, il meccanismo enzimatico dettagliato non è stato chiarito, ostacolare ulteriori studi.

I team di ricerca hanno studiato come il substrato si lega all'enzima e quali differenze nella struttura dell'enzima determinano un'attività di degradazione del PET significativamente maggiore rispetto ad altre cutinasi ed esterasi. Sulla base della struttura 3-D e dei relativi studi biochimici, hanno determinato con successo la base dell'attività di degradazione del PET di IsPETase e hanno suggerito altri enzimi che possono degradare il PET con un nuovo albero filogenetico. Il team ha proposto che 4 frazioni MHET siano i substrati più adeguatamente abbinati a causa di una fessura strutturale anche con i 10-20-meri per il PET. Ciò è significativo in quanto è la prima simulazione di docking tra PETase e PET, non il suo monomero.

Per di più, sono riusciti a sviluppare una nuova variante con un'attività di degradazione del PET molto più elevata utilizzando una struttura cristallina di questa variante per dimostrare che la struttura modificata si adatta meglio ai substrati di PET rispetto alla PETasi di tipo selvatico, che porterà allo sviluppo di enzimi superiori e alla costruzione di piattaforme per il riciclaggio microbico della plastica.

Il professor Lee ha detto, "L'inquinamento ambientale da plastica rimane una delle maggiori sfide in tutto il mondo con il crescente consumo di plastica. Abbiamo costruito con successo un nuovo, variante superiore di degradazione della PET con la determinazione di una struttura cristallina della PETasi e del suo meccanismo molecolare di degradazione. Questa nuova tecnologia aiuterà ulteriori studi a progettare enzimi più superiori con un'elevata efficienza nella degradazione".