Le proteine ​​prodotte nelle nostre cellule sono piegate in forme specifiche in modo che possano svolgere le loro funzioni. Gli scienziati hanno scoperto le strutture statiche di oltre 100, 000 proteine, ma come cambiano in risposta alle forze sulla cellula, come le contrazioni muscolari, è in gran parte sconosciuto. Matthias Wilmanns e colleghi del Laboratorio europeo di biologia molecolare ad Amburgo, Germania, ha sviluppato metodi per studiare la struttura di una proteina "assorbitore di deformazioni" mentre cambia durante le contrazioni muscolari. Presenteranno il loro lavoro al 63° Meeting Annuale della Società Biofisica, che si terrà dal 2 al 6 marzo, 2019 a Baltimora, Maryland.

Ogni unità muscolare ha una serie di barre proteiche altamente organizzate che vengono tirate per sovrapporsi quando un muscolo si contrae o vengono separate quando un muscolo viene allungato. La miomesina è una proteina che stabilizza e organizza questi bastoncelli, agendo per assorbire lo sforzo sui muscoli allungati per evitare che le unità muscolari si rompano. Wilmann, in collaborazione con il gruppo di Matthias Rief presso l'Università Tecnica di Monaco, ha usato la microscopia a forza atomica per allungare e misurare le singole molecole di miomesina. La miomesina è diventata 2,5 volte più lunga sotto forza, e la loro struttura ad alta risoluzione ha mostrato che ciò era dovuto a linker simili a slinky nella proteina che le consentono di allungarsi senza dispiegarsi. Però, una questione chiave resta la dimostrazione che questi meccanismi si applicano anche in condizioni fisiologiche. Per rispondere a questa domanda, Wilmanns e colleghi stanno ora progettando esperimenti per visualizzare i cambiamenti nella miomesina all'interno delle cellule muscolari utilizzando immagini ad altissima risoluzione.

"Il muscolo è un buon modello per osservare come le sue proteine ​​rispondono alla forza, perché sperimenta forze straordinariamente elevate, ma abbiamo piccole forze su tutto il corpo, " ha spiegato Wilmanns. "Ora abbiamo metodi abbastanza sensibili da misurare forze molto piccole, quindi possiamo iniziare a guardare il comportamento di diverse proteine ​​che rispondono a forze molto piccole. Al momento si sa così poco sui meccanismi dell'elasticità molecolare nelle proteine".