Ecco perché:
* Idrofobicità: Gli aminoacidi idrofobici hanno catene laterali che non sono attratte dall'acqua. Preferiscono essere all'interno delle proteine, lontano dall'ambiente acquoso.
* Catene laterali non polari: Le loro catene laterali non hanno gruppi che guadagnano prontamente o perdono protoni (ioni H+) per essere caricati.
* pH e ionizzazione: Il pH di una soluzione influisce sullo stato di ionizzazione degli aminoacidi. A pH 6, il gruppo carbossilico (COOH) degli aminoacidi è generalmente deprotonato (COO-) e il gruppo amminico (NH2) è generalmente protonato (NH3+). Tuttavia, queste cariche sono sulla spina dorsale dell'amminoacido, non sulle catene laterali di aminoacidi idrofobici.
Esempi di aminoacidi idrofobici:
* Alanina (Ala, A)
* Valine (Val, V)
* Leucina (Leu, L)
* Isoleucina (ile, i)
* Prolina (pro, p)
* Fenilalanina (PHE, F)
* Triptofano (Trp, W)
* Metionina (Met, M)
Nota: Mentre questi aminoacidi sono in genere non caricati a pH 6, potrebbero esserci alcune lievi variazioni in carica a seconda dell'ambiente proteico specifico. Tuttavia, la loro caratteristica principale è la loro mancanza di una carica significativa.
