1. Binding del substrato al sito attivo:
* Specificità: Ogni enzima ha un sito attivo unico, una tasca tridimensionale con una forma specifica e un ambiente chimico. Questo sito è progettato per legarsi a una molecola specifica chiamata substrato.
* Modello di adattamento indotto: L'enzima e il substrato non si adattano perfettamente inizialmente. Quando il substrato si lega, il sito attivo cambia forma leggermente per adattarsi al substrato in modo più comodo, come un guanto che si adatta a una mano. Questo adattamento indotto aiuta a posizionare il substrato in modo ottimale per la reazione.
2. Formazione dello stato di transizione:
* Abbassamento dell'energia di attivazione: L'enzima facilita la reazione abbassando l'energia di attivazione, che è l'energia richiesta per l'avvio della reazione. Lo fa stabilizzando lo stato di transizione, un intermedio instabile e ad alta energia che deve essere raggiunto per la reazione.
* Stabilizzazione: Gli enzimi usano vari meccanismi per ridurre l'energia di attivazione:
* prossimità e orientamento: Il sito attivo avvicina le molecole del substrato nell'orientamento corretto per la reazione.
* sforzo: Il sito attivo può applicare stress al substrato, distorcendo i suoi legami e rendendo più facile la rottura.
* Catalisi a base di acido: I residui enzimatici possono donare o accettare protoni (H+) per aiutare a rompere o formare legami.
* Catalisi covalente: L'enzima può formare legami covalenti temporanei con il substrato, facilitando la rottura e la formazione dei legami.
3. Rilascio del prodotto:
* Formazione del prodotto: Una volta raggiunto lo stato di transizione, la reazione procede rapidamente, formando i prodotti.
* Rilascio del prodotto: L'enzima rilascia i prodotti dal suo sito attivo. L'enzima è ora pronto a legare un altro substrato e catalizzare nuovamente la reazione.
In sintesi:
* Gli enzimi sono catalizzatori altamente specifici ed efficienti che accelerano le reazioni chimiche.
* Raggiungono questo problema abbassando l'energia di attivazione, principalmente stabilizzando lo stato di transizione.
* Questa stabilizzazione comporta vari meccanismi come vicinanza, ceppo, catalisi a base di acido e catalisi covalente.
* Gli enzimi rimangono invariati durante tutto il processo e possono essere riutilizzati per reazioni multiple.
Esempi:
* lattasi: Abbatti il lattosio (zucchero di latte) in zuccheri più semplici.
* DNA polimerasi: Copie DNA durante la divisione cellulare.
* pepsina: Abbatti le proteine nello stomaco.
Nota: Mentre gli enzimi sono altamente efficienti, la loro attività può essere influenzata da fattori come la temperatura, il pH e la presenza di inibitori.
