I campioni biologici studiati con raggi X intensi a laser a elettroni liberi vengono distrutti entro nanosecondi dopo essere stati esposti. A causa di ciò, i campioni devono essere continuamente aggiornati per consentire di ottenere le numerose immagini necessarie per un esperimento. I metodi convenzionali utilizzano getti che forniscono un flusso continuo di campioni, ma questo può essere molto dispendioso poiché i raggi X interagiscono solo con una piccola frazione del materiale iniettato.

Per aiutare a risolvere questo problema, scienziati del Lawrence Berkeley National Laboratory del Dipartimento dell'Energia, Laboratorio nazionale degli acceleratori SLAC, Laboratorio nazionale di Brookhaven, e altri istituti hanno progettato un nuovo sistema di catena di montaggio che sostituisce rapidamente i campioni esposti spostando le goccioline lungo un nastro trasportatore in miniatura, temporizzato in coincidenza con l'arrivo degli impulsi a raggi X. Il sistema droplet-on-tape ora consente al team di studiare le reazioni biochimiche in tempo reale da microsecondi a secondi, rivelando le fasi di queste complesse reazioni.

Nel loro approccio, soluzione proteica o cristalli vengono depositati con precisione in minuscole gocce di liquido, realizzato quando le onde ultrasoniche spingono il liquido su un nastro in movimento. Mentre le gocce avanzano, vengono colpiti da impulsi di luce visibile o trattati con gas ossigeno, che innesca reazioni chimiche diverse a seconda del campione studiato. Questo permette lo studio di processi come la fotosintesi, che determina come le piante assorbono la luce del sole e la convertono in energia utilizzabile.

Finalmente, potenti impulsi a raggi X dal laser a raggi X di SLAC, la sorgente luminosa coerente Linac (LCLS), sondare le gocce. In questo studio pubblicato su Nature Methods, la luce dei raggi X diffusa dal campione su due diversi rivelatori contemporaneamente, uno per la cristallografia a raggi X e l'altro per la spettroscopia di emissione di raggi X. Si tratta di due metodi complementari che forniscono informazioni sulla struttura geometrica ed elettronica dei siti catalitici delle proteine ​​e hanno permesso loro di osservare con precisione atomica come le strutture proteiche sono cambiate durante la reazione.