La zuppa primordiale che versò miliardi di anni fa, e alla fine ha portato alla prima vita sul nostro pianeta, potrebbe essere brulicante di precursori primari di proteine.

Antenati delle prime molecole proteiche, che sono componenti chiave di tutte le cellule, avrebbe potuto essere generoso sulla Terra pre-vita, secondo un nuovo studio condotto da ricercatori del Georgia Institute of Technology, che hanno formato centinaia di possibili molecole precursori in laboratorio. Quindi hanno analizzato meticolosamente le molecole con le ultime tecnologie e nuovi algoritmi.

Hanno scoperto che le molecole, chiamati depsipeptidi, formata rapidamente e abbondantemente in condizioni che sarebbero state comuni sulla Terra prebiotica, e con ingredienti che probabilmente sarebbero stati abbondanti.

E alcuni dei depsipeptidi si sono evoluti in nuove varietà in pochi giorni, una capacità che, eoni fa, avrebbe potuto accelerare la nascita di lunghe molecole, chiamati peptidi, che compongono le proteine.

Senza cataclisma, Per favore

La nuova ricerca affiliata alla NASA si aggiunge a un crescente corpo di prove che suggeriscono che i primi polimeri della vita potrebbero essere sorti nelle variazioni dei processi quotidiani ancora osservati sulla Terra oggi, come l'essiccamento e il riempimento ripetuti dell'acqua del laghetto. Potrebbero non essere tutti esplosi in esistenza a causa di cataclismi ardenti, un'immagine spesso associata alla creazione delle prime sostanze chimiche della vita.

"Vogliamo stare lontani da scenari che non sono immediatamente possibili, " disse Facundo Fernández, un professore della Scuola di Chimica e Biochimica della Georgia Tech, e uno dei principali ricercatori dello studio. "Non deviare da condizioni che sarebbero state realistiche e ragionevolmente comuni sulla Terra prebiotica. Non invocare alcuna chimica irragionevole".

Gli scienziati sono da tempo perplessi su come si siano formate le primissime proteine. Le loro molecole a catena lunga, polipeptidi, può essere difficile da realizzare in laboratorio in condizioni abiotiche.

Alcuni ricercatori hanno lavorato duramente per costruire minuscole catene, o peptidi, a volte in scenari più estremi che probabilmente si sono verificati meno spesso sulla Terra primitiva. I rendimenti sono stati modesti, e i peptidi risultanti hanno avuto solo un paio di parti componenti, mentre le proteine ​​naturali ne hanno una grande varietà.

Evoluzione passo dopo passo

Ma le molecole complesse della vita probabilmente non sono nate in un passaggio drammatico che ha prodotto i prodotti finali. Questa è l'ipotesi che guida la ricerca di Fernández e dei suoi colleghi del NSF/NASA Center for Chemical Evolution, con sede presso la Georgia Tech e basata su una stretta collaborazione con lo Scripps Research Institute.

Anziché, molteplici passaggi chimici più semplici hanno prodotto abbondanti prodotti intermedi che sono stati utili nelle reazioni successive che alla fine hanno portato ai primi biopolimeri. I depsipeptidi prodotti in questo ultimo studio avrebbero potuto fungere da trampolino di lancio chimico.

Assomigliano molto ai normali peptidi e possono essere trovati oggi nei sistemi biologici. "Molti antibiotici, Per esempio, sono depsipeptidi, " ha detto Fernández.

Fernández, i suoi colleghi della Georgia Tech Martha Grover e Nicholas Hud, e Ram Krishnamurthy di Scripps hanno pubblicato il loro studio il 28 agosto, 2017, nel diario Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze . Primo autore Jay Forsythe, ex ricercatore post-dottorato presso la Georgia Tech, ora è un assistente professore al College of Charleston. La ricerca è stata finanziata dalla National Science Foundation e dal Programma di astrobiologia della NASA.

Il nuovo studio si unisce a lavori simili sulla formazione di precursori di RNA sulla Terra prebiotica, e sui possibili scenari per la formazione dei primi geni. Le intuizioni collettive un giorno potrebbero aiutare a spiegare come è nata la prima vita sulla Terra e anche aiutare gli astrobiologi a determinare la probabilità che la vita esista su altri pianeti.

Capire il depsipeptide Lego

Per comprendere i depsipeptidi e il significato dei risultati dei ricercatori, è utile iniziare osservando i peptidi, che sono catene di amminoacidi. Quando le catene si allungano molto vengono chiamate polipeptidi, e poi proteine.

Le cellule viventi hanno macchinari che leggono le istruzioni nel DNA su come collegare gli amminoacidi in un ordine specifico per costruire peptidi e proteine ​​molto specifici che hanno funzioni in una cellula vivente. Affinché una proteina funzioni in una cellula, le sue catene polipeptidiche devono ammassarsi come un filo appiccicoso per formare forme utili.

Prima che le cellule e il DNA esistessero su una Terra priva di vita, per la formazione di polipeptidi, gli amminoacidi dovevano in qualche modo urtare insieme nelle pozzanghere o sulle rive di fiumi o laghi per formare catene. Ma i legami peptidici possono essere difficili da formare, particolarmente lunghe catene di loro.

Doppio stand-in Amino

Altri legami, chiamati legami esteri, forma più facilmente, e possono collegare gli amminoacidi con molecole molto simili chiamate idrossiacidi. Gli idrossiacidi sono così simili agli amminoacidi che possono, in alcuni casi, funzionano come loro controfigure.

I ricercatori hanno mescolato tre amminoacidi con tre idrossiacidi in una soluzione acquosa e hanno formato depsipeptidi, catene di amminoacidi e idrossiacidi tenuti insieme da esteri intermittenti e legami peptidici. Gli idrossiacidi hanno agito da facilitatore per mettere insieme le catene che altrimenti sarebbero state difficili da formare.

La zuppa primordiale potrebbe aver lambito i suoi depsipeptidi sulle rocce, dove si seccavano al sole, poi pioggia o rugiada li disciolsero di nuovo nella zuppa, e questo è successo più e più volte. I ricercatori hanno imitato questo ciclo in laboratorio e hanno osservato l'ulteriore sviluppo delle catene depsipeptidiche.

Il caldo della Valle della Morte

"Lo chiamiamo un approccio ciclistico ambientale per produrre questi primi peptidi, " disse Fernández, chi è la cattedra della Fondazione Vasser Woolley in chimica bioanalitica. Come la natura:prepara la zuppa, asciugalo, ripetere.

Nel laboratorio, la temperatura di asciugatura era di 85 gradi Celsius (185 gradi Fahrenheit), sebbene la reazione abbia dimostrato di funzionare a temperature di 55 e 65 gradi Celsius (da 131 a 149 gradi Fahrenheit). "Se pensi alla Terra primordiale che ha molta attività vulcanica e un mix atmosferico che ha promosso il riscaldamento, quelle temperature sono realistiche su molte parti di una Terra primordiale, " ha detto Fernandez.

La Terra primitiva ha impiegato centinaia di milioni di anni per raffreddarsi, e si ipotizza che le temperature nell'ordine delle centinaia di gradi siano state all'ordine del giorno per molto tempo. Anche oggi, i deserti più caldi possono raggiungere oltre 55 gradi Celsius.

Ester fai-si-do

Poiché i legami esteri si rompono più facilmente, nell'esperimento, le catene tendevano a separarsi maggiormente in corrispondenza degli idrossiacidi e a tenersi insieme tra gli amminoacidi, che erano collegati da legami peptidici più forti. Di conseguenza, le catene potrebbero riformarsi e collegare sempre più amminoacidi tra loro in peptidi più robusti.

In una specie di ballo-quadrato, gli idrossiacidi sostitutivi spesso lasciavano i loro partner amminoacidici nella catena, e nuovi amminoacidi si sono attaccati alla catena al loro posto, dove si tenevano stretti. Infatti, un certo numero di depsipeptidi finì per essere composto quasi completamente da amminoacidi e aveva solo resti di idrossiacidi.

"Ora sappiamo come possono formarsi facilmente i peptidi, " Fernández ha detto. "Poi, vogliamo scoprire cosa è necessario per raggiungere il livello di una proteina funzionale".

10, 000, 000, 000, 000 depsipeptidi

Per identificare gli oltre 650 depsipeptidi che si sono formati, i ricercatori hanno utilizzato la spettrometria di massa combinata con la mobilità ionica, che potrebbe essere descritta come una galleria del vento per le molecole. Insieme alla massa, la misurazione aggiuntiva della mobilità ha fornito ai ricercatori dati sulla forma dei depsipeptidi.

Gli algoritmi creati dal ricercatore della Georgia Tech Anton Petrov hanno elaborato i dati per identificare finalmente le molecole.

Per illustrare come i depsipeptidi potenzialmente abbondanti avrebbero potuto essere sulla Terra prebiotica:i ricercatori hanno dovuto limitare il numero di amminoacidi e idrossiacidi a tre ciascuno. Se invece ne avessero presi 10 ciascuno, il numero di depsipeptidi teorici avrebbe potuto superare i 10, 000, 000, 000, 000.

"La facilità e la generosità sono fondamentali, " Ha detto Fernández. "L'evoluzione chimica ha maggiori probabilità di progredire quando i componenti di cui ha bisogno sono abbondanti e possono unirsi insieme in condizioni più ordinarie".