Gli enzimi sono fondamentali per tutta la vita perché catalizzano reazioni chimiche che altrimenti avrebbero luogo troppo lentamente per sostenere la vita. È importante sottolineare che le velocità con cui gli enzimi sono in grado di catalizzare le loro reazioni target e la capacità degli enzimi di mantenere la loro struttura dipendono fortemente dalla temperatura. Di conseguenza, il congelamento e l'ebollizione possono avere effetti significativi sull'attività degli enzimi.

TL; DR (troppo lungo; non letto)

L'ebollizione rompe gli enzimi in modo che non funzionino più. Al di sotto del congelamento, la cristallizzazione impedisce il funzionamento degli enzimi.
Il movimento molecolare e il ruolo della temperatura

Per capire in che modo il congelamento influisce sull'attività degli enzimi, è innanzitutto necessario comprendere l'effetto della temperatura sulle molecole che sono i substrati per la catalisi enzimatica. All'interno delle cellule, le molecole di substrato sono in costante movimento casuale, noto come moto browniano, a seguito di collisioni tra molecole di substrato e singole molecole d'acqua. All'aumentare della temperatura, aumenta anche la velocità di questo movimento molecolare casuale poiché le molecole hanno più energia vibrazionale a temperature più elevate. Il movimento più rapido aumenta la frequenza delle collisioni casuali tra molecole ed enzimi, che è importante per l'attività degli enzimi poiché gli enzimi dipendono dalle molecole del loro substrato che si scontrano prima che possa verificarsi una reazione.
Effetto del congelamento sull'attività degli enzimi

A temperature molto fredde, domina l'effetto opposto: le molecole si muovono più lentamente, riducendo la frequenza delle collisioni enzima-substrato e quindi diminuendo l'attività enzimatica. Nel punto di congelamento, il movimento molecolare diminuisce drasticamente quando si verifica la formazione di solidi e le molecole sono bloccate in rigide formazioni cristalline. All'interno di questi cristalli solidi, le molecole hanno molta meno libertà di movimento rispetto alle stesse molecole in una disposizione liquida. Di conseguenza, le collisioni enzima-substrato sono estremamente rare una volta che si verifica il congelamento e l'attività degli enzimi è quasi zero al di sotto del congelamento.
Struttura degli enzimi

Sebbene l'aumento della temperatura comporti tassi più elevati di attività enzimatica, c'è una temperatura superiore limite al quale gli enzimi possono continuare a funzionare. Per capire perché questo è il caso, è necessario considerare la struttura e la funzione degli enzimi. Gli enzimi sono proteine, costituite da singoli aminoacidi tenuti insieme in una struttura tridimensionale da legami chimici tra aminoacidi. Questa struttura tridimensionale è fondamentale per l'attività degli enzimi, poiché gli enzimi sono strutturati per formare un "adattamento" fisico attorno ai loro substrati.
Bollitura e denaturazione

Alle temperature intorno all'ebollizione, i legami chimici che tengono insieme il la struttura di enzimi inizia a rompersi. La conseguente perdita della struttura tridimensionale fa sì che gli enzimi non si adattino più alle loro molecole di substrato bersaglio e gli enzimi smettano completamente di funzionare. Questa perdita di struttura, nota come denaturazione, è irreversibile: una volta che gli enzimi vengono riscaldati a tal punto che i legami chimici che li tengono insieme si rompono, non si formano più spontaneamente se le temperature diminuiscono. Questo è diverso dal congelamento, che non influisce sulla struttura degli enzimi: se le temperature aumentano dopo il congelamento, l'attività degli enzimi verrà ripristinata.