Utilizzando tecniche di imaging avanzate, inclusa la microscopia crioelettronica (crio-EM), i ricercatori sono stati in grado di visualizzare le precise interazioni molecolari che si verificano durante l'ingresso dell'HIV nelle cellule immunitarie umane note come cellule T CD4+. Queste cellule svolgono un ruolo cruciale nella difesa dell'organismo contro le infezioni, rendendole un bersaglio primario per l'HIV.
Lo studio ha rivelato che l'HIV utilizza una proteina specifica sulla sua superficie, chiamata gp120, per legarsi a una proteina recettore (CD4) sulla superficie delle cellule T CD4+. Questo legame innesca un cambiamento conformazionale in gp120, esponendo un'altra regione del virus nota come gp41.
Gp41 interagisce quindi con una proteina co-recettore, CCR5 o CXCR4, presente anche sulla superficie delle cellule T CD4+. Questa interazione consente al virus di fondere la sua membrana esterna con quella cellulare, creando un poro attraverso il quale il materiale genetico virale (RNA) entra nella cellula ospite.
Una volta all'interno della cellula, l'RNA virale viene trascritto al contrario in DNA e integrato nel materiale genetico della cellula ospite. Questa integrazione consente al virus di replicarsi e produrre nuove particelle virali, infettando e distruggendo ulteriormente le cellule T CD4+ e indebolendo il sistema immunitario del corpo.
La visualizzazione diretta di queste interazioni molecolari fornisce informazioni cruciali per comprendere le fasi iniziali dell'infezione da HIV, che potrebbero portare allo sviluppo di nuovi interventi terapeutici. Prendendo di mira proteine specifiche coinvolte nel processo di ingresso del virus, i ricercatori potrebbero essere in grado di bloccare la capacità dell'HIV di infettare e diffondersi, contribuendo in definitiva alla lotta contro l'AIDS.
