batteri, come uomini e animali, deve mangiare. Qualche volta, consumano un inquinante nell'ambiente di cui gli esseri umani vogliono sbarazzarsi, un processo chiamato biorisanamento. Lo studio degli enzimi utilizzati dai batteri per eseguire tale processo è importante per gli scienziati per comprendere e possibilmente migliorare queste potenti reazioni. Però, fino ad ora, avere un'istantanea di uno di questi importanti enzimi in azione è sfuggito alla scienza.

In una pubblicazione sulla rivista Natura uscito oggi (27 marzo, 2017), scienziati del Dipartimento di Biochimica e del Dipartimento di Chimica dell'Università del Wisconsin-Madison hanno risolto la struttura di un enzima catturato nell'atto di attaccare il toluene, una sostanza chimica derivata dal legno e dal petrolio.

"In questa ricerca, stiamo cercando di capire come la natura usa gli atomi di ferro, elettroni, e ossigeno dall'aria per ossidare selettivamente i prodotti chimici, " dice il professore di biochimica e presidente Brian Fox. "Questa reazione è il primo passo in un processo in cui gli atomi di carbonio nel toluene, chiamato anello aromatico, sono preparati per il consumo da parte dei batteri."

Questa reazione si svolge a livello atomico, in un gioco di trasferimento di elettroni e atomi. Il sito attivo del grande enzima contiene due atomi di ferro che immagazzinano anche fino a due elettroni. Questi reagiscono con l'ossigeno gassoso per combinare e "attaccare" l'anello aromatico del toluene, con gli elettroni che vengono scambiati lungo il percorso. In definitiva, un atomo di ossigeno viene aggiunto all'anello di toluene, aprendo la porta ad altre reazioni utilizzate dai batteri per consumare il toluene.

L'informazione più soddisfacente rivelata dalla combinazione di strutture cristalline e calcoli di chimica quantistica effettuati in questo studio, Volpe dice, riguarda la natura dell'intermedio ferro-ossigeno che attacca l'anello aromatico. Gli scienziati generalmente presumevano che ci sarebbe voluta una specie ferro-ossigeno estremamente reattiva per effettuare questa reazione. Ma ciò che Fox e il suo team hanno scoperto è che si potrebbe effettivamente utilizzare una forma meno reattiva.

"Gli intermedi più altamente reattivi, precedentemente pensato per essere parte di questa reazione, sarebbe anche aspecifico, " spiega il professore di chimica Thomas Brunold. "Con quell'intermedio, ci sarebbe il rischio che l'enzima attacchi qualunque cosa si trovi nelle vicinanze, compreso se stesso. Se la natura potesse evitarlo formando un meno reattivo, ma ancora sufficientemente potente intermedio, potrebbe evitare molte reazioni collaterali indesiderate. Questo è quello che Brian pensava stesse accadendo ed è esattamente quello che ha scoperto".

Brunold aggiunge che la comprensione della reazione di questo enzima può essere utile per molti chimici di sintesi. Mentre progettano nuove molecole e percorsi, questi chimici spesso prendono spunto da un grande maestro:la natura stessa. I chimici ora hanno le conoscenze per imitare meglio il modo in cui questo enzima funziona al fine di creare nuovi catalizzatori più specifici per diverse applicazioni.

Quando i batteri effettuano questa trasformazione del toluene, iniziano un processo che lo rimuove rapidamente dall'ambiente. In questo modo, il biorisanamento batterico è in grado di rimuovere le sostanze nocive dall'ambiente, qualcosa di cui gli scienziati stanno già approfittando per aiutare gli ecosistemi a riprendersi da catastrofi chimiche come le fuoriuscite di petrolio. Altri ricercatori stanno esplorando come reindirizzare la reattività di questo enzima per sintetizzare nuove sostanze chimiche.

"A grandi linee, questi tipi di reazioni naturali sono rispettosi dell'ambiente ed economici, " dice Brunold. "Nell'industria, i ricercatori spesso eseguono reazioni impegnative con sostanze chimiche complesse in condizioni difficili, che può comportare un sacco di rifiuti ed energia utilizzata. Indagare su come enzimi come quello che abbiamo studiato catalizzano le loro reazioni può aiutare a trovare modi più efficienti per eseguire queste reazioni impegnative".

Per lo studio, i ricercatori sono stati in grado di fermare la reazione a metà e generare un'immagine del funzionamento preciso dell'enzima. In un approccio certamente strano ma efficace, i ricercatori hanno preso un cristallo dell'enzima e lo hanno immerso nel toluene. Lo hanno poi esposto all'aria, permettendo alle molecole di ossigeno di iniziare la reazione. Finalmente, hanno congelato il cristallo, rallentando la reazione proprio al momento giusto per catturare l'intermedio prima che possa reagire ulteriormente.

"C'è una reale importanza nel conoscere questa struttura, " Dice Fox. "Averlo ci dà uno sguardo unico su come avviene questa reazione. Abbiamo trovato qualcosa di imprevisto, e questo offre nuove strade alla scoperta e all'applicazione futura."