I motori molecolari producono la forza che alimenta il battito delle code degli spermatozoi per generare movimento verso l'ovulo per la fecondazione. Una nuova ricerca ora mostra come i motori molecolari che alimentano il movimento degli spermatozoi siano riconosciuti e specificamente trasportati nella regione della coda della cellula. Questa conoscenza può aprire la strada a una migliore comprensione delle mutazioni che causano malattie che causano la sterilità.

I motori molecolari utilizzano la molecola ATP come fonte di energia per organizzare la vita interna delle cellule. Le dineine sono i motori molecolari più grandi e complessi e sono responsabili del trasporto intracellulare e della generazione della forza necessaria per la motilità degli organelli del ciglio. Le ciglia sono strutture sottili che si trovano sulla superficie delle nostre cellule dove funzionano come sensori che ricevono segnali dall'ambiente e come motori che fanno muovere la cellula o l'ambiente.

Le ciglia mobili si trovano come una singola copia sugli spermatozoi e in più copie sulle cellule dei nostri polmoni dove generano un flusso di fluido necessario per la rimozione di particelle di polvere e agenti patogeni dalle vie aeree. I grandi motori dynein (noti come "bracci esterni dynein", ODA) - che sono necessari per la motilità delle ciglia - vengono attivamente trasportate nelle ciglia tramite il sistema di trasporto intraflagellare (IFT) e l'adattatore di trasporto ODA16. Le mutazioni nei motori della dineina o nei fattori IFT possono provocare infertilità e deficit respiratorio.

Un team di ricerca internazionale ha ora mappato il modo in cui i motori dineina vengono riconosciuti dalla proteina adattatrice ODA16 e importati nelle ciglia tramite il sistema IFT. La struttura cristallina di ODA16 mostra come il dominio a botte più grande riconosca i motori dineina e contemporaneamente leghi il complesso IFT tramite una fessura generata dal dominio a botte e un dominio più piccolo situato sopra la canna. ODA16 funziona quindi come un vero adattatore tra i grandi complessi dineina e IFT (vedi figura).

Questa nuova conoscenza può aprire la strada alla determinazione della struttura dei complessi IFT associati ai motori a dineina tramite ODA16, che porterà a una più profonda comprensione dei meccanismi ciliari e delle mutazioni che causano malattie nei geni che codificano per la dineina e le proteine ​​IFT.

Il team di ricerca è composto da Michael Taschner ed Esben Lorentzen del Dipartimento di Biologia Molecolare e Genetica, Università di Aarhus, Jérôme Basquin dell'Istituto Max Planck, Andre? Moura?o del Centro Helmholz (entrambi a Monaco, Germania) e Mayanka Awashti della Maryland University, STATI UNITI D'AMERICA.

I risultati sono pubblicati nella rivista scientifica Journal of Biological Chemistry .