Gli scienziati hanno identificato un meccanismo di legame molecolare unico che aiuta a mantenere le creature non mammiferi a temperature sotto lo zero dal congelamento. Glicoproteine ​​antigelo (AFGP), prodotto da pesci polari, inibire la crescita del ghiaccio per evitare che i loro corpi si congelino. Questo meccanismo di legame del ghiaccio, che gli scienziati sapevano essere morbido e flessibile, rimasto un mistero fino ad ora. Utilizzando simulazioni molecolari, gli scienziati hanno identificato i dettagli di questo meccanismo di legame.

I loro risultati sono stati pubblicati all'inizio di aprile nel Giornale della Società Chimica Americana come articolo di copertina.

"Sulla terra, ci sono ambienti estremamente severi, [compresa] la regione polare, "ha detto Kenji Mochizuki, un assistente professore presso l'Institute for Fiber Engineering presso l'Università di Shinshu in Giappone e primo autore dell'articolo. "La maggior parte degli organismi non può sopravvivere lì, ma alcuni si sono adattati a queste condizioni utilizzando l'intelligente strategia dell'inibizione della crescita del ghiaccio da parte delle glicoproteine ​​antigelo".

pesce polare, Per esempio, esistono in acque che si trovano a circa due gradi sotto lo zero. Producono AFGP con zuccheri attaccati, che ferma la naturale inclinazione dei cristalli di ghiaccio più piccoli a legarsi a cristalli di ghiaccio più grandi. Il problema con l'imaging di questi AFGPS e dei loro zuccheri allegati è che non hanno una forma tridimensionale specifica, a differenza di altre proteine ​​antigelo (AFP). Senza rigidità, è difficile immaginare la proteina per chiarirne la struttura e la funzione.

Prima dello studio di Mochizuki e del suo team, gli scienziati non capivano come la glicoproteina antigelo interagisse con il ghiaccio o come differisse dalle normali proteine ​​antigelo.

"Le proteine ​​antigelo sono molecole rigide e hanno ben definite, strutture tridimensionali, " Disse Mochizuki. "D'altra parte, le glicoproteine ​​antigelo sono molecole morbide e flessibili, quindi non possono essere cristallizzati."

Le molecole flessibili tendono a non legarsi bene al ghiaccio, ma gli scienziati già sapevano che le glicoproteine ​​antigelo in realtà inibivano la ricristallizzazione del ghiaccio meglio delle tipiche proteine ​​antigelo, anche se non sapevano perché, secondo Mochizuki. In collaborazione con il dipartimento di chimica dell'Università dello Utah, Mochizuki ha utilizzato simulazioni molecolari per modellare le glicoproteine ​​antigelo ed ha esaminato come interagiscono con il ghiaccio.

"Abbiamo pensato che la caratteristica flessibile delle glicoproteine ​​antigelo potesse produrre un modo di legame unico, " Ha detto Mochizuki. "Abbiamo scoperto che le glicoproteine ​​antigelo mostrano varie conformazioni di legame... e camminano sulle superfici di ghiaccio fino a quando non incontrano un gradino di ghiaccio".

Mochizuki ha esaminato AFGP8, la proteina più corta della famiglia AFGP. Mochizuki ha scoperto che AFGP8 è segregato in gruppi idrofili e idrofobici, l'ultimo dei quali si adsorbe sulla superficie del ghiaccio, il che significa che rimane come una pellicola sottile sul ghiaccio. L'adsorbimento di AFGP8 sulla superficie piana del ghiaccio debole, anche se, quindi AFGP8 si muove attraverso la superficie del ghiaccio finché non si lega selettivamente ai punti di crescita del ghiaccio. Mochizuki ha soprannominato questo movimento "camminare".

"Il loro movimento di vagare sulla superficie del ghiaccio e trovare un passaggio è significativamente diverso dal comportamento di legame delle proteine ​​antigelo, " Disse Mochizuki.

La scoperta ha potenziali applicazioni future per preservare meglio cibo e tessuti biologici a temperature estreme. Mochizuki continuerà a studiare AFP e AFGP per chiarire i loro meccanismi in modo più preciso e, si spera, progettare proteine ​​o polimeri artificiali che mostrino attività antigelo più forti.