La ricerca sulle proteine ​​è una delle aree più calde della ricerca medica perché le proteine ​​consentono di sviluppare farmaci molto più efficaci per il trattamento del diabete, cancro e altre malattie.

Però, mentre le proteine ​​hanno un grande potenziale, presentano anche grandi sfide per gli scienziati. Le proteine ​​hanno strutture chimiche incredibilmente complesse che le rendono difficili da modificare. Di conseguenza, i ricercatori hanno cercato uno strumento per modificarli in modo più preciso senza aumentare i potenziali effetti collaterali di un farmaco.

"Spesso corriamo il rischio di non essere approvati dalle autorità sanitarie perché i farmaci a base di proteine ​​mancano di precisione e possono avere effetti collaterali. Tra l'altro, questo a causa delle gravi limitazioni con gli strumenti che sono stati utilizzati fino ad ora, " afferma il professor Knud J. Jensen del Dipartimento di Chimica dell'Università di Copenaghen.

Insieme al suo collega di ricerca, Sanne Schoffelen, ha sviluppato un nuovo metodo di modifica delle proteine ​​che promette meno effetti collaterali e potrebbe essere fondamentale per promuovere lo sviluppo di prodotti farmaceutici a base di proteine. Il loro lavoro è stato pubblicato sulla prestigiosa rivista, Comunicazioni sulla natura .

La struttura delle proteine ​​è come un intricato gomitolo di lana

I ricercatori chiamano il metodo acilazione His-tag. Tra l'altro, rende possibile l'aggiunta di una molecola tossica alle proteine ​​che possono attaccare le cellule malate in un corpo colpito dal cancro senza attaccare quelle sane.

"Le proteine ​​sono come un gomitolo di lana, un lungo filo di amminoacidi, che si sono alzati. Questo metodo ci consente di mirare con precisione a queste strutture intricate, invece di apportare modifiche incerte quando non sappiamo cosa viene colpito all'interno del gomitolo. In breve, aiuterà a produrre farmaci con molta più sicurezza su dove vengono apportate le modifiche, in modo che gli effetti collaterali possano essere ridotti al minimo in futuro, " dice Knud J. Jensen.

Le proteine ​​modificate devono mirare con precisione

Il fatto che l'acilazione His-tag possa mirare con precisione a queste complesse strutture proteiche simili a filati rende anche possibile produrre farmaci con caratteristiche completamente nuove.

Per esempio, i ricercatori possono ora attaccare una molecola fluorescente alle proteine ​​in modo tale da poter utilizzare un microscopio per tracciare il percorso di una proteina attraverso le cellule. La funzione primaria di queste proteine ​​è quella di trasportare le molecole che combattono il cancro intorno alle cellule malate, quindi è importante seguire attentamente il loro percorso in tutto il corpo per produrre in sicurezza farmaci che non abbiano effetti collaterali indesiderati.