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    Proprietà termodinamiche di hevein

    Lattice di gomma Hevea brasiliensis . Credito:Università Lobachevsky

    Hevein è una piccola proteina (4,7 kDa) costituita da quarantatre residui di amminoacidi. È il componente principale della frazione inferiore dell'albero della gomma ( Hevea brasiliensis ) lattice che ha una spiccata attività antimicrobica, attirando così l'attenzione dei ricercatori.

    I peptidi antimicrobici hanno un ampio spettro d'azione:sono in grado di uccidere rapidamente le cellule bersaglio. Inoltre, non c'è resistenza a questo gruppo di sostanze:a differenza degli antibiotici tradizionali, non provocano la formazione di patogeni resistenti. Tutto quanto sopra rende hevein un argomento molto promettente per la ricerca e l'uso pratico durante la creazione di forme sostenibili di piante agricole e lo sviluppo di nuovi farmaci.

    Un gruppo di ricercatori guidati dal professor Alexander Knyazev presso la Facoltà di Chimica dell'Università Lobachevsky ha studiato le proprietà termodinamiche e strutturali di sostanze biologicamente attive, come vitamine, ormoni, proteine, neurostimolanti, eccetera., per molti anni.

    "Abbiamo analizzato mediante spettrometria di massa a spruzzo ionico un campione unico di hevein ottenuto presso l'Università di Padjadjaran (Indonesia). La composizione e la sequenza aminoacidica di questo composto sono state determinate utilizzando un analizzatore di aminoacidi e un sequenziatore di proteine, " dice il professor Knyazev.

    È stato accertato che il campione in esame era un puro, prodotto monofase contenente tre componenti in rapporto 8:1:1 con pesi molecolari di 4727,13 g/mol (vena), 4620,96 g/mol (pseudo-hevein) e 4709,11 g/mol (hevein modificate). Quando si studiano le proprietà del campione all'Università Lobachevsky con il metodo della calorimetria adiabatica sotto vuoto, è stata determinata la sua capacità termica rispetto alla temperatura nell'intervallo da 5 K a 344 K.

    È stato inoltre stabilito che la sostanza in esame ha una transizione di fase a Ttr =222,8 K, a causa di un cambiamento nella posizione delle molecole proteiche l'una rispetto all'altra. Sulla base di studi di diffrazione, è stato proposto un meccanismo di transizione.

    "Lo scopo di questo lavoro era principalmente quello di studiare le proprietà delle proteine ​​che possono essere potenzialmente utilizzate nello sviluppo di nuovi farmaci, continua Alexander Knyazev. - Durante la nostra ricerca è stato scoperto che questo campione di hevein ha una transizione di fase a una certa temperatura. Tali studi sono interessanti perché una particolare modifica può essere responsabile di una proprietà specifica che potrebbe non manifestarsi in nessun'altra forma".

    Le proprietà termodinamiche delle proteine ​​e di altre sostanze biologicamente attive hanno un vasto campo di applicazione, uno dei settori importanti è lo sviluppo di nuovi farmaci. La descrizione termodinamica delle reazioni che coinvolgono le proteine ​​farà luce sulla comprensione di molti processi che si verificano negli organismi viventi, aiuterà a rispondere a domande sulla possibilità o impossibilità di determinate reazioni e fornirà approfondimenti sulle funzioni biologiche di queste proteine.


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