Un team della Ruhr-Universität Bochum e dell'Università di Oxford ha scoperto come gli enzimi che producono idrogeno, chiamate idrogenasi, vengono attivati ​​durante la loro biosintesi. Hanno mostrato come il cofattore, parte del centro attivo e anche il cuore dell'enzima, viene introdotto all'interno.

Le idrogenasi sono di interesse biotecnologico in quanto sono in grado di produrre idrogeno in modo efficiente. "Per ottimizzarli per un'applicazione industriale, dobbiamo prima capire il processo di come il guscio proteico assorbe e attiva il cofattore chimico, " afferma il professor Thomas Happe. Un team guidato da Oliver Lampret e Thomas Happe del Photobiotechnology Research Group di Bochum ha pubblicato i risultati sulla rivista Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze .

I ricercatori hanno studiato il sottogruppo di [FeFe]-idrogenasi, quali sono i produttori di idrogeno più efficienti. In natura, possono essere trovati nelle alghe verdi. All'interno della loro impalcatura proteica, gli enzimi hanno un centro attivo, il cosiddetto H-cluster, dove si produce l'idrogeno. È composto da due elementi strutturali:un cluster contenente quattro atomi di ferro e quattro di zolfo, e il cofattore catalitico, che consiste di due atomi di ferro e due di zolfo. "Questo cofattore è il fulcro dell'enzima, " spiega Oliver Lampret.

Fase finale della biosintesi

In natura, il cofattore viene successivamente incorporato nell'enzima in seguito alla biosintesi dello scaffold proteico, un processo altamente complesso. Solo allora l'idrogenasi è cataliticamente attiva. I ricercatori hanno chiarito la sequenza precisa del processo utilizzando l'ingegneria delle proteine, elettrochimica del film proteico e spettroscopia infrarossa.

Il team ha dimostrato che il cofattore caricato negativamente viene specificamente trasportato attraverso un canale di maturazione caricato positivamente all'interno dell'enzima prima che sia saldamente ancorato al guscio proteico. Elementi strutturali particolarmente flessibili fungono qui da cardini, assicurando che la proteina si ripiega in modo diverso e avvolge saldamente e protegge il cofattore integrato. L'interazione tra ambiente proteico e cofattore è essenziale per stabilizzare il cofattore nella sua forma catalitica.

"Supponiamo che non solo le [FeFe]-idrogenasi ottengano il loro cofattore in questo modo, ma che il meccanismo si verifichi anche in altri enzimi metalliferi, "dice Happe.