La tecnica di visualizzazione della struttura cristallina a raggi X è nota da oltre cento anni. Mentre continua a migliorare, è estremamente difficile focalizzare i raggi su oggetti invisibili ad occhio nudo, come le proteine. Però, per ottenere un'immagine chiara e visualizzare efficacemente la struttura di un cristallo, un campione deve essere posizionato correttamente. Un team internazionale di scienziati ha suggerito un sistema ottico per aiutare a vedere un cristallo proteico nei raggi X e posizionarlo al centro di un raggio. I risultati dello studio sono stati pubblicati nel Biologia Strutturale rivista.

Durante la cristallizzazione gli atomi sono disposti in un reticolo 3-D strutturato in modo specifico. Le distanze tra gli atomi in quel reticolo sono determinate dagli atomi stessi. La lunghezza d'onda dei raggi X è paragonabile alle distanze interatomiche, quindi i raggi possono essere rifratti sui piani. A causa di questo effetto si può analizzare la struttura cristallina. Le immagini a raggi X mostrano le distanze tra i piani. Sulla base di queste informazioni è possibile determinare quali atomi si trovano nel reticolo e come interagiscono tra loro. Negli studi sulle proteine, ad esempio nella ricerca di nuovi farmaci, la loro struttura può essere determinata a livello dei gruppi atomici basici (amminoacidi).

Il problema principale della cristallografia a raggi X è che i cristalli proteici microscopici sono molto difficili da posizionare al centro di un raggio di raggi X, e quindi quell'immagine di diffrazione dei raggi X può essere sfocata. Inoltre, se l'esatta posizione di un cristallo è sconosciuta, si deve scansionare l'intero campione. Ciò aumenta il tempo di esposizione a raggi X molto intensi. Le molecole biologiche iniziano a denaturarsi sotto quell'esposizione.

Un team internazionale di scienziati ha sviluppato un sistema ottico che consente di vedere un campione nei raggi X e discernerne la posizione e l'orientamento rispetto al raggio. Proprio come con un normale microscopio ottico può spostare il campione, regolare l'intensità del raggio, e focalizzare il raggio. Un tale sistema può ridurre notevolmente i tempi di analisi e quindi preservare l'integrità delle molecole. Gli scienziati hanno dimostrato come funziona il sistema sull'esempio di un cristallo della proteina antibatterica lisozima. La qualità delle immagini di diffrazione dei raggi X si è rivelata molto più elevata dopo il posizionamento del campione nel fascio di raggi X.

"Il nostro sistema è ora utilizzato con successo nel centro di ricerca internazionale dal sincrotrone DESY di Amburgo, dove i laboratori delle principali università del mondo svolgono i loro studi sulla struttura cristallina. Nel futuro, abbiamo in programma di automatizzare il processo di posizionamento dei cristalli utilizzando reti neurali, " ha detto il prof. Anatoly Snigirev, il capo del Centro di scienza e ricerca "Ottica a raggi X coerente per installazioni di megascienza, " presso l'Università Federale Kant Baltica.