Ma perché gli scienziati applicano una pressione così elevata, che in condizioni naturali non si verifica in nessun altro posto del nostro pianeta? La risposta è:studiare processi e proprietà che sono troppo volatili per essere osservati in condizioni normali.

"Con questa alta pressione possiamo rendere visibili stati che in realtà esistono a 1 bar, ma che possiamo osservare direttamente solo a 3.000 bar", spiega Frederic Berner dell'Università di Costanza. Letteralmente "sotto alta pressione", il ricercatore di dottorato studia le proprietà di una proteina determinate dalla sua struttura e come i cambiamenti nella struttura influenzano a loro volta le sue proprietà.

Nel gruppo di ricerca Chimica Fisica e Risonanza Magnetica Nucleare dell'Università di Costanza, guidato da Michael Kovermann, ha recentemente implementato un nuovo metodo per analizzare le proprietà strutturali delle proteine ​​a 3.000 bar con la minima influenza possibile degli effetti circostanti.

I due ricercatori presentano ora il loro nuovo approccio metodologico nella rivista Angewandte Chemie International Edition .

Proteine:come la struttura influenza le loro proprietà

Le proteine ​​sono gli elementi costitutivi fondamentali della vita. Sono costituiti da catene di amminoacidi la cui struttura tridimensionale può assumere un'ampia varietà di formazioni. Si "piegano" nello stesso modo in cui un lungo nastro di carta può essere piegato in diverse forme.

Le proprietà funzionali di una proteina dipendono in gran parte dal suo ripiegamento, per cui la stessa proteina può avere effetti molto diversi nella cellula, a seconda della forma in cui è ripiegata. "Ciò che è importante per le proteine ​​è la loro struttura, che a sua volta è collegata alle funzionalità. Se vuoi identificare i meccanismi biochimici, hai bisogno di informazioni sulla loro struttura", dice Berner.

Gli scienziati mirano a catturare le proprietà della struttura proteica nella sua forma "pura", il più possibile non offuscata dalle influenze dell'ambiente. Per due ragioni, tuttavia, ciò non è così semplice:in primo luogo, ci sono quasi sempre interazioni con il solvente che circonda la proteina e con le sezioni vicine della sua catena molecolare.

In secondo luogo, le proteine ​​sono altamente dinamiche, il loro ripiegamento è sempre in movimento. Ad esempio, ci sono proteine ​​che si ripiegano costantemente e tornano indietro come forbici. Nella frazione di secondo in cui si apre avviene una reazione chimica. Ciò accade troppo rapidamente perché i ricercatori possano esaminarlo direttamente.

Sotto alta pressione

E qui entra in gioco la pressione di 3.000 bar:la molecola viene pressata in un determinato stato, la sua struttura viene manipolata:le forbici rimangono aperte. Utilizzando la spettroscopia di risonanza magnetica, i ricercatori possono ora studiare proprietà strutturali specifiche della proteina che non sono direttamente visibili sotto pressione normale.

I metodi di analisi precedenti spesso accettavano gli effetti ambientali e cercavano di tenerli in considerazione in seguito. Il nuovo metodo ad alta pressione di Kovermann e Berner, al contrario, può sopprimere o "correggere" gli effetti ambientali fin dall'inizio ("intrinsecamente") e quindi consente di vedere la proteina colpita il meno possibile. È particolarmente sensato utilizzare e confrontare il nuovo metodo in combinazione con metodi esistenti, poiché in questo modo i diversi fattori d'influenza diventano visibili in dettaglio.

Il processo ad alta pressione inventato dall'Università di Costanza ha dato ottimi risultati già nella prima fase della sua applicazione. Berner e Kovermann spiegano che ora avranno luogo ulteriori esperimenti e simulazioni al computer per testare ulteriormente e potenzialmente perfezionare il processo.