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    Perché gli aminoacidi caricati negativamente sono acidi?
    Gli aminoacidi caricati negativamente non sono in realtà acidi. Sono di base . Ecco perché:

    * acidità vs. basicità: L'acidità e la basicità sono definite dalla tendenza a donare o accettare protoni (ioni H+). Gli acidi donano protoni, mentre le basi accettano protoni.

    * Struttura di aminoacidi: Gli aminoacidi contengono sia un gruppo amminico (-nh2) che un gruppo carbossilico (-cooh). Il gruppo carbossilico è la parte che può essere acida, in quanto può donare un protone, diventando carica negativamente. Tuttavia, non è la carica negativa stessa che rende un aminoacido acido.

    * Aminoacidi caricati negativamente: Gli aminoacidi caricati negativamente sono quelli in cui la catena laterale (il gruppo "R") è già caricata negativamente a pH fisiologico. Questo di solito significa che la catena laterale contiene un gruppo carbossilico o un gruppo di solfonato (-so3H). Questi gruppi sono già deprotonati e hanno un addebito negativo. accettano Protoni, rendendoli di base.

    * Esempi: L'acido aspartico (ASP, D) e l'acido glutammico (Glu, E) sono esempi di aminoacidi caricati negativamente. Le loro catene laterali contengono gruppi carbossilici che sono deprotonati a pH fisiologico.

    In sintesi:

    Gli aminoacidi caricati negativamente sono di base Perché le loro catene laterali sono già caricate negativamente e quindi possono accettare Protoni. È un malinteso comune associare la carica negativa all'acidità, ma l'acidità è determinata dalla capacità di donare protoni.

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