Ecco una rottura:
* enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano le reazioni chimiche. Hanno un sito attivo specifico in cui il substrato si lega.
* substrato è la molecola su cui agisce l'enzima.
* Inibitori competitivi sono molecole che assomigliano al substrato di forma e struttura. Si legano al sito attivo dell'enzima ma non subiscono alcuna reazione.
Come funziona:
1. L'inibitore competitivo si lega al sito attivo dell'enzima, bloccando il substrato dall'accesso.
2. Poiché l'inibitore è legato, l'enzima non può catalizzare la reazione con il substrato.
3. Il complesso inibitore-enzima è generalmente reversibile, il che significa che l'inibitore può staccare dall'enzima.
4. L'effetto dell'inibitore competitivo dipende dalla concentrazione. Una maggiore concentrazione di inibitore porta a essere legate più molecole enzimatiche, e quindi una maggiore inibizione della reazione.
Conseguenze:
* Riduzione della velocità di reazione: La presenza di un inibitore competitivo rallenta la velocità della reazione impedendo il legame del substrato all'enzima.
* Aumento del valore di km: KM è una costante che riflette l'affinità dell'enzima per il suo substrato. In presenza di un inibitore competitivo, l'apparente valore di KM aumenta perché impiega una maggiore concentrazione di substrato per ottenere velocità mezzo massima.
* vmax rimane invariato: Mentre il tasso di reazione è ridotto, la velocità massima (VMAX) della reazione rimane inalterata perché, a concentrazioni di substrato molto elevate, il substrato può subire l'inibitore per il legame con il sito attivo.
Esempi:
* Methotrexate è un inibitore competitivo della diidrofolata reduttasi, un enzima coinvolto nella sintesi del DNA. Inibisce la crescita di cellule in rapida divisione, come le cellule tumorali.
* Statine sono inibitori competitivi di HMG-CoA reduttasi, un enzima coinvolto nella biosintesi del colesterolo. Abbassano i livelli di colesterolo nel sangue.
In sintesi, gli inibitori competitivi rallentano le reazioni chimiche bloccando fisicamente il substrato dal legame al sito attivo dell'enzima. Ciò porta a una velocità di reazione ridotta, aumento del valore di km, ma VMAX invariato.
