Di Brett Smith, aggiornato il 30 agosto 2022
Il perossido di idrogeno è un sottoprodotto onnipresente dei processi metabolici. L'enzima catalasi converte rapidamente questa molecola potenzialmente dannosa in acqua e ossigeno innocui. Come tutte le proteine, le prestazioni della catalasi dipendono dalla temperatura e raggiungono il picco vicino alla temperatura interna umana di 37°C.
Una molecola di catalasi può decomporre circa 40 milioni di molecole di perossido di idrogeno al secondo, una velocità che può essere visualizzata dal vigoroso rilascio di bolle di ossigeno quando l'enzima viene miscelato con il perossido.
La catalasi è un tetramero di quattro catene polipeptidiche, ciascuna contenente più di 500 aminoacidi. Quattro gruppi eme contenenti ferro risiedono nel cuore del sito attivo, consentendo all'enzima di legare due molecole di perossido contemporaneamente. Il ciclo catalitico prevede il trasferimento di protoni e la formazione di acqua, liberando un atomo di ossigeno che reagisce con una seconda molecola di perossido per produrre acqua e O₂.
L’aumento della temperatura allenta i legami idrogeno intramolecolari, aumentando la flessibilità del sito attivo e accelerando la catalisi fino al livello ottimale. Oltre i 37°C l'enzima comincia a denaturarsi, perdendo la sua struttura terziaria e, di conseguenza, la sua capacità catalitica. Al contrario, a temperature più basse la ridotta energia cinetica rallenta la diffusione del substrato e la scissione dei legami, diminuendo l'attività.
Sebbene la catalasi sia fondamentale per disintossicare il perossido, i topi geneticamente modificati privi dell'enzima mostrano un fenotipo normale in condizioni di laboratorio. Tuttavia, alcuni studi collegano la carenza di catalasi a disturbi metabolici, come il diabete di tipo 2, suggerendo percorsi antiossidanti compensatori in vivo. Inoltre, la rapida degradazione del perossido da parte della catalasi ne sostiene l'uso come disinfettante naturale in ambito medico.
