La dimensione massima di un cristallo è di circa 500?μm. Credito:Harada et al.
Il gemellaggio è un disturbo della crescita dei cristalli in cui il campione è composto da domini distinti i cui orientamenti differiscono ma sono correlati in un particolare, modo ben definito. Gemellaggio, che è un problema noto nella cristallografia proteica, di solito ostacola la determinazione della struttura cristallina di alta qualità a meno che non venga rilevata e evitata o corretta. Sebbene siano stati sviluppati metodi computazionali efficaci per la determinazione delle strutture utilizzando dati provenienti da cristalli gemellati (noti come "detwinning"), se possibile è preferibile ottenere cristalli non gemellati. In alcuni casi, l'ottimizzazione della lunghezza del frammento proteico utilizzato per la cristallizzazione può portare alla crescita di cristalli non gemellati, ma questo è un processo che richiede tempo.
In un recente articolo in Acta Cristallografica Sezione F , la microsemina è stata utilizzata per produrre cristalli non gemellati di LigM, una O-demetilasi da Sphingobium sp. SYK-6, usando cristalli gemellati come semi. La microsemina è una delle numerose tecniche di semina utilizzate per separare con successo gli eventi di nucleazione dagli eventi di crescita dei cristalli. In questa tecnica, i cristalli vengono utilizzati come semi e introdotti in nuove gocce che vengono equilibrate a livelli di sovrasaturazione inferiori. È stato spesso utilizzato per migliorare la riproducibilità nella cristallizzazione e può produrre diverse forme cristalline.
Nel lavoro descritto da Harada et al., circa il 50% dei cristalli di LigM inizialmente ottenuti erano gemellati emiedricamente. Questi cristalli sono stati quindi utilizzati come riserva di semi per la microsemina. In combinazione con l'ottimizzazione della soluzione del serbatoio, questo ha portato a cristalli che non erano gemellati e appartenevano a un diverso gruppo spaziale. Si spera che questo metodo abbia il potenziale come metodo semplice più generale per superare il gemellaggio emiedrico nei cristalli proteici.