Le proteine ​​sono macromolecole fondamentali per la vita, con molteplici funzioni, come agire come canali attraverso le pareti cellulari, catalizzatori, piegatori di DNA, ecc. Quando si tratta di queste funzioni, ciò che conta è la disposizione dei rami secondari, costituito dagli amminoacidi di ciascuna proteina, come l'alanina, glutammina, arginina, fenilalanina e tirosina. Questi sono stabilizzati principalmente da interazioni deboli, come i legami idrogeno, interazioni intramolecolari, e forze di dispersione intermolecolari, -tra la spina dorsale e la catena laterale dei loro amminoacidi.

In un nuovo studio pubblicato su EPJ D , Jorge González dell'Università dei Paesi Baschi, a Leioa, Spagna e colleghi hanno sviluppato un metodo teorico per calcolare la disposizione più stabile che le biomolecole cercano di adottare quando sono insieme, o a stretto contatto nei casi in cui il legame è debole. Dimostrano anche che il loro modello è coerente con la nostra comprensione degli stessi sistemi ottenuta dagli esperimenti, come l'analisi spettroscopica.

La dimensione assoluta di queste molecole impedisce la correlazione dei risultati della configurazione ottenuta per gli amminoacidi isolati con gli stessi amminoacidi che costituiscono i rami secondari nella struttura delle proteine. Conoscenza della conformazione adottata dagli amminoacidi tappati, gli autori credono, possono essere utili per l'estrapolazione delle loro proprietà a sistemi più grandi, come polipeptidi o proteine.

Il team ha prima utilizzato la meccanica molecolare per identificare la conformazione 3D in cui l'energia delle biomolecole sarebbe la più stabile. Hanno quindi incluso le interazioni della meccanica quantistica nel loro modello per comprendere meglio la struttura e le vibrazioni delle varie conformazioni insieme alla loro densità elettronica. Hanno quindi analizzato la natura delle forze intramolecolari in ciascun amminoacido utilizzando tipi di legame come i legami idrogeno.

Hanno scoperto che le 15 conformazioni più stabili studiate avevano isolato amminoacidi chiusi la cui struttura assomiglia a quelle che si trovano nelle proteine. Però, svolgono un ruolo diverso negli amminoacidi studiati, a seconda del carattere della loro catena laterale.