In un rapporto di prossima pubblicazione su EPJE¹, ricercatori dell'Università Nazionale del Sud di Bahía Blanca, L'Argentina ha studiato la condizione per la cavità modello e le strutture del tunnel che assomigliano ai siti di legame delle proteine per rimanere asciutte senza perdere la loro capacità di reagire, un prerequisito affinché le proteine stabiliscano interazioni stabili con altre proteine nell'acqua.
E.P. Schulz e colleghi hanno utilizzato modelli di cavità e tunnel idrofobici su scala nanometrica per comprendere l'influenza della geometria sulla capacità di tali strutture di rimanere asciutte in soluzione.
Gli autori hanno studiato la tendenza al riempimento di cavità e tunnel scavati in un sistema denominato monostrato alcano, scelto per le sue proprietà idrofobiche, per garantire che nessun fattore diverso dai vincoli geometrici determini la loro capacità di rimanere asciutti.
Hanno determinato che la dimensione minima delle cavità idrofobe e dei tunnel che possono essere riempiti d'acqua è dell'ordine di un nanometro. Al di sotto di quella scala, queste strutture rimangono asciutte perché forniscono uno scudo geometrico; se una molecola d'acqua penetrasse nella cavità pagherebbe l'eccessivo costo energetico di rinunciare ai suoi legami idrogeno. A confronto, l'acqua riempie i nanotubi di carbonio che sono due volte più piccoli (ma leggermente meno idrofobi) del monostrato di alcani, rendendoli meno inclini a rimanere asciutti.
Gli autori hanno anche dimostrato che il riempimento di cavità e gallerie nanometriche con acqua è un processo dinamico che passa da secco a umido nel tempo. Credono che le molecole d'acqua all'interno delle cavità o dei tunnel siano disposte in una rete di forti legami idrogeno cooperativi. La loro rottura per sbalzi termici provoca l'essiccamento temporaneo dei fori fino al ripristino di nuovi legami.
Una delle tante potenziali applicazioni è in biofisica, studiare i siti di esclusione idrica delle proteine, e comprendere il fenomeno fisico legato alla geometria di quei siti, alla base del diffuso processo biologico delle associazioni proteina-proteina.
