virus dell'ebola, Fibrille amiloidi di Alzheimer, scaffold di collagene tissutale e citoscheletro cellulare sono tutte strutture filamentose che si assemblano spontaneamente da singole proteine.

Molti filamenti proteici sono ben studiati e stanno già trovando impiego nella medicina rigenerativa, elettronica molecolare e diagnostica. Però, il processo stesso del loro assemblaggio - la fibrillogenesi proteica - rimane in gran parte non rivelato.

Si prevede che una migliore comprensione di questo processo attraverso l'osservazione diretta possa offrire nuove applicazioni in biomedicina e nanotecnologia, fornendo al contempo soluzioni efficienti per il rilevamento di agenti patogeni e la terapia molecolare. La formazione di filamenti proteici è altamente dinamica e si verifica nel tempo e su scale di lunghezza che richiedono misurazioni rapide con precisione da nano a micrometro. Sebbene molti metodi possano soddisfare questi criteri, l'avvertenza è di misurare in acqua e in tempo reale. La sfida è aggravata dalla necessità di avere un assemblaggio omogeneo caratterizzato da tassi di crescita uniformi di filamenti di dimensioni uniformi.

Per affrontare questa sfida, un team di NPL ha ideato un modello di fibrillogenesi archetipico basato su una proteina artificiale il cui assemblaggio è stato registrato in tempo reale utilizzando approcci di microscopia a super risoluzione. I risultati sono stati pubblicati su Nature Publishing Group's Rapporti scientifici .

Angelo Bella, Higher Research Scientist nel gruppo di biotecnologia di NPL spiega:"Essendo in grado di visualizzare continuamente l'assemblaggio dall'inizio alla maturazione, abbiamo stabilito che i monomeri proteici reclutano ad entrambe le estremità dei filamenti in crescita a velocità uniformi in modo altamente cooperativo".

Lo studio fornisce una base di misurazione per lo studio di diversi assemblaggi macromolecolari in tempo reale e promette di progettare strutture personalizzate da nano a microscala in situ.