(Phys.org)—Le proprietà di accoppiamento delle basi del DNA, combinate con le nostre capacità di creare DNA sintetico in laboratorio hanno portato a progressi nell'architettura su scala nanometrica e nella progettazione di dispositivi molecolari. Meno ricerche sono state fatte con le proteine, anche se le proteine, come il DNA, sono costituiti da singole subunità le cui proprietà chimiche uniche possono essere sfruttate per funzionalizzare fogli proteici o immobilizzare le proteine ​​su una superficie. Alcune proteine ​​hanno proprietà desiderabili per i dispositivi molecolari.

Un gruppo di ricercatori della Hannover Medical School, University College London, Università Georg August, e il Centro per la microscopia su nanoscala e la fisiologia molecolare del cervello in Germania hanno dimostrato che la clatrina, un complesso proteico reticolare utilizzato per il trasporto delle vescicole nelle cellule eucariotiche, possono essere immobilizzati su una varietà di superfici e funzionalizzati con nanoparticelle ed enzimi. Per di più, il reticolo di clatrina può essere immagazzinato e riattivato senza perdere la sua funzionalità, rendendolo un pratico substrato per dispositivi molecolari. Il loro lavoro appare in Nanotecnologia della natura .

La clatrina è impiegata nel trasporto delle vescicole attraverso le membrane nelle cellule eucariotiche. Forma una struttura reticolare che può essere un foglio bidimensionale o una gabbia tridimensionale. La clatrina è costituita da un complesso proteico a tre gambe, noto come triscele. I triskelia si autoassemblano in reticoli che racchiudono una membrana in una gabbia poliedrica. Il triscele ha catene pesanti e catene leggere. Un reticolo può essere fatto di triskelia che sono sia catene pesanti che leggere o solo catene pesanti. In questo studio, le catene leggere sono funzionalizzate con nanoparticelle o enzimi.

Dannhauser, et al. hanno scoperto che i reticoli di clatrina bidimensionali si formeranno su diversi tipi di superfici. Hanno immobilizzato la clatrina usando una porzione di una proteina adattatrice, h ₆ -epsina. Nel corpo, la clatrina si attacca alle membrane attraverso proteine ​​adattatrici, quindi ai fini dell'immobilizzazione su una superficie, Dannhauser, et al. testato se lo stesso meccanismo può essere applicato a una varietà di superfici nell'ambiente di laboratorio. Hanno prodotto reticoli di clatrina immobilizzati su grafene, polimeri, bicchiere, e metalli.

L'interazione superficie-reticolo può essere controllata utilizzando NaSCN. NaSCN è noto per impedire l'assemblaggio tridimensionale della clatrina, così l'hanno usato per smontare il bidimensionale, reticolo legato alla superficie. Dopo il trattamento con 0,05 M NaSCN, il reticolo divenne disordinato. La rimozione del NaSCN ha mostrato che alcune delle caratteristiche del reticolo rimanevano e il trattamento con più triskelia ha causato la riformazione del reticolo. Concentrazioni più elevate di NaSCN sono state utilizzate per rimuovere completamente il reticolo. Però, l'H ₆ -epsin linker è rimasto intatto anche a concentrazioni più elevate di NaSCN, dimostrando che il linker è altamente robusto mentre il reticolo può essere facilmente rimosso.

Sfortunatamente il reticolo di clatrina immobilizzato è stabile solo per decine di minuti, che è poco pratico per l'uso come dispositivo. Perciò, Dannhauser, et al. testato diverse strategie di reticolazione. Hanno scoperto che 4-azido-2, 3, 5, 6-tetraoroenzo acido succinimidil estere (ATFB) per essere un buon candidato per la reticolazione. Lega covalentemente la clatrina a H ₆ -epsina. Inoltre, il reticolo può essere disidratato mediante reticolazione prima con glutaraldeide e poi utilizzando acetato di uranile. Gli studi AFM mostrano che l'attività del reticolo può essere ripristinata dopo la reidratazione. La retinitura combinata con la disidratazione ha permesso loro di conservare i reticoli per mesi alla volta.

Finalmente, il reticolo della clatrina è stato funzionalizzato con nanoparticelle d'oro e con un coenzima chiamato auxilina incorporando catene leggere modificate in un reticolo costituito da catene pesanti. Gli studi di imaging hanno confermato la funzionalizzazione sia delle nanoparticelle che dell'enzima. L'auxilina viene utilizzata nelle cellule viventi insieme all'enzima Hsc70 per rimuovere i reticoli di clatrina dalle membrane. Studi preliminari hanno mostrato che l'auxilina sembra mantenere la sua attività enzimatica per il modo in cui ha disassemblato il reticolo di clatrina immobilizzato. Sebbene siano necessari ulteriori studi, questo esperimento dimostra che l'assieme reticolare può essere funzionalizzato con diversi tipi di particelle.

Questa ricerca esamina come la clatrina può essere utilizzata per dispositivi molecolari e nano assemblaggio. Dannhauser, et al. dimostrare la sua praticità immobilizzando il reticolo su varie superfici, aumentando la sua durata attraverso la reticolazione e la disidratazione, e funzionalizzandolo con una nanoparticella inorganica e un enzima.

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