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    Gli scienziati identificano il legame tra la luce e lo sviluppo dei cloroplasti

    Panoramica schematica sul meccanismo molecolare che collega la luce e lo sviluppo dei cloroplasti (creato da Daria Chrobok):Quando la luce viene ricevuta per la prima volta dalla cellula, gli etioplasti (in alto a sinistra) si sviluppano in cloroplasti (in alto a destra). Il fotosistema II (PSII) inizia a utilizzare l'energia luminosa per dividere l'acqua. Gli elettroni rilasciati vengono trasferiti sulla catena di trasporto degli elettroni costituita da plastochinone (PG), citocromo b (Cyt b6f) e plastocianina (PC) al fotosistema I (PSI). Dal PSI gli elettroni vengono trasferiti in diversi passaggi alla tioredossina che si ossida e quindi trasferisce gli elettroni ulteriormente al PRIN2. PRIN2 può ora attivare la PEP e la PEP attiva l'espressione dei geni correlati alla fotosintesi. Credito:Università di Umea

    È stato a lungo ipotizzato che la luce attivi l'espressione genica cloroplastica attraverso la cosiddetta regolazione redox mediata da tiolo. Però, il meccanismo che ha dato origine a questo regolamento è rimasto finora sfuggente. Åsa Strand e il suo gruppo presso l'Umeå Plant Science Center hanno ora identificato i componenti coinvolti in questo meccanismo di regolazione redox. I loro risultati sono pubblicati sulla rivista Comunicazioni sulla natura .

    Il cloroplasto è il luogo nella cellula in cui avviene la fotosintesi. Quando una piantina esce dal terreno, diventa gradualmente verde, e durante questo processo di inverdimento il macchinario fotosintetico nei cloroplasti si sviluppa e diventa completamente funzionante. L'instaurazione della fotosintesi è un processo complicato che comporta l'attivazione dell'espressione genica nel cloroplasto in risposta alla luce. Åsa Strand e il suo gruppo hanno identificato un componente che collega il segnale luminoso all'attivazione dell'espressione genica nel cloroplasto.

    È stato dimostrato che alcune proteine, chiamate tioredossine, trasferire elettroni, derivato principalmente dalla luce, alla proteina PRIN2 (PLASTID REDOX INSENSITIVE2). PRIN2 si riduce e cambia la sua struttura da dimero (cioè due proteine ​​PRIN2 sono legate insieme) a monomero (singole proteine). I monomeri PRIN2 attivano quindi l'espressione genica fotosintetica nel cloroplasto. Questo tipo di regolazione è chiamata regolazione redox mediata da tiolo perché il gruppo chimico funzionale che media il trasferimento di elettroni è il gruppo tiolico contenente zolfo.

    "Abbiamo identificato il PRIN2 diversi anni fa. Sapevamo che era sensibile ai cambiamenti redox e che era necessario per la normale espressione genica nel cloroplasto", spiega Åsa Strand. "Abbiamo ora dimostrato che il PRIN2 è regolato dalla luce tramite le tioredossine e che quindi attiva un complesso proteico chiamato PEP. Questo complesso proteico è responsabile dell'espressione dei geni correlati alla fotosintesi nel cloroplasto".

    Il complesso proteico PEP (RNA polimerasi codificata da plastidi) legge le informazioni memorizzate nel DNA del genoma del cloroplasto e le copia nell'RNA (acido ribonucleico). L'RNA serve quindi come stampo per tradurre le informazioni immagazzinate nel DNA in proteine. La PEP è un grande complesso proteico che necessita di diverse proteine ​​associate per ottenere la sua piena funzione. Una di queste proteine ​​associate è PRIN2.

    Le proteine ​​necessarie per un macchinario fotosintetico completamente funzionante sono in parte codificate nel nucleo e in parte nel genoma dei cloroplasti di una cellula. Così, è necessaria una qualche forma di comunicazione tra i due compartimenti cellulari per garantire che tutti i componenti siano disponibili al momento giusto durante lo sviluppo della piantina. PRIN2 svolge un ruolo essenziale nella comunicazione tra i due compartimenti perché lo stato del complesso PEP lega lo stato funzionale del cloroplasto al nucleo, consentendo alla pianta di sincronizzare l'espressione dei geni fotosintetici dai genomi nucleari e dei cloroplasti durante lo sviluppo della piantina.


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