Molti virus, come quelli che causano la comune influenza e il COVID-19, hanno un rivestimento proteico esterno chiamato capside che forma un guscio protettivo simmetrico attorno al loro materiale genetico. Gli scienziati sono da tempo affascinati dal modo in cui questi capsidi si autoassemblano da singole subunità proteiche nelle loro intricate strutture. Ora, un team di ricercatori della UC Berkeley e del Lawrence Berkeley National Laboratory ha compiuto un passo significativo verso la comprensione di questo processo rivelando come due proteine ​​di un virus vegetale, il virus del mosaico del bromo (BMV), si uniscono per formare un blocco esagonale di il capside.

I ricercatori hanno utilizzato una tecnica chiamata cristallografia a raggi X, che ha permesso loro di determinare la struttura tridimensionale del complesso proteico. Hanno scoperto che le due proteine, chiamate proteina di rivestimento e proteina di movimento, interagiscono in modo specifico per formare una struttura esagonale "dimero di dimeri", che è l'elemento costitutivo di base del capside del BMV. Questa struttura è caratterizzata da due coppie di proteine ​​disposte a forma esagonale.

Questa scoperta fornisce nuove informazioni su come i virus si autoassemblano e potrebbe potenzialmente aiutare nello sviluppo di terapie antivirali. Comprendendo i meccanismi molecolari alla base della formazione dei capsidi virali, gli scienziati possono progettare farmaci che colpiscano e interrompano il processo di autoassemblaggio, impedendo al virus di formare un guscio protettivo e di replicarsi.

"Il nostro studio fornisce un pezzo cruciale del puzzle per comprendere come i virus assemblano i loro capsidi", ha affermato Eva-Maria Strasser, ricercatrice post-dottorato presso il Dipartimento di Biologia Molecolare dell'UC Berkeley e autrice principale dello studio. "Questa conoscenza potrebbe portare allo sviluppo di nuove strategie per combattere le infezioni virali".

I ricercatori hanno inoltre approfondito il ruolo della proteina del movimento nel processo di assemblaggio. È noto che la proteina di movimento è coinvolta nel trasporto del materiale genetico virale dal nucleo della cellula al sito di assemblaggio del capside, ma il suo ruolo nell'effettivo processo di assemblaggio non è stato ben compreso. Lo studio ha rivelato che la proteina del movimento svolge un ruolo strutturale nella formazione del blocco esagonale, suggerendo che abbia una duplice funzione nel ciclo di vita virale.

"La proteina di movimento sembra avere due compiti:aiuta il materiale genetico ad arrivare dove deve andare e aiuta anche a costruire il capside", ha detto Jennifer Doudna, ricercatrice dell'Howard Hughes Medical Institute, professoressa di biologia molecolare e cellulare. e autore senior dello studio.

Il gruppo di ricerca prevede di studiare ulteriormente il ruolo della proteina di movimento nel processo di assemblaggio e di esplorare come i risultati possano essere applicati ad altri virus. Sperano che questo lavoro contribuisca allo sviluppo di nuove terapie antivirali e ad una comprensione più profonda della biologia virale.