Al centro di questa scoperta c'è uno studio innovativo pubblicato sulla stimata rivista "Nature Microbiology" da ricercatori dell'Università della California, Berkeley, insieme a collaboratori della linea di luce Advanced Light Source del Lawrence Berkeley National Laboratory. Guidato dalla dottoressa Eva Nogales, un'illustre professoressa di biologia molecolare e cellulare, il gruppo di ricerca ha utilizzato tecniche avanzate di imaging e analisi computazionale per decifrare gli intricati dettagli della cristallizzazione delle proteine sullo strato S del Methanospirillum hangingi.
Utilizzando la tomografia crioelettronica, una sofisticata tecnica di imaging che consente la visualizzazione di strutture biologiche in tre dimensioni, i ricercatori sono stati in grado di catturare istantanee ad alta risoluzione dello strato S. Questo livello di dettaglio senza precedenti ha rivelato la presenza di due complessi proteici distinti, chiamati "piastra base" e "punta", che lavorano di concerto per formare i cristalli proteici.
La piastra di base funge da base su cui sono costruiti i cristalli proteici. Composta da una serie esagonale di subunità proteiche, la piastra base fornisce una piattaforma stabile per il successivo assemblaggio del complesso di punte. Il complesso della punta, a sua volta, è costituito da una proteina centrale circondata da sei proteine aggiuntive, che ricordano una corona. Questi complessi di punte sporgono dalla piastra di base, formando il modello cristallino visibile sullo strato S.
Per comprendere appieno la dinamica della cristallizzazione delle proteine, il gruppo di ricerca si è rivolto all'analisi computazionale. Integrando i dati della tomografia crioelettronica con simulazioni di dinamica molecolare, sono stati in grado di costruire modelli dettagliati che illustrano il processo di assemblaggio passo dopo passo dei cristalli proteici. Questi modelli hanno rivelato che la formazione della piastra di base avvia il processo di cristallizzazione, seguito dall'aggiunta sequenziale di complessi di punte.
Inoltre, il team ha scoperto che specifici residui di amminoacidi all'interno del complesso delle punte svolgono un ruolo cruciale nel mediare le interazioni proteina-proteina, guidando l'assemblaggio preciso del modello cristallino. Questi risultati sottolineano gli squisiti meccanismi di riconoscimento molecolare alla base dell'autoassemblaggio dei cristalli proteici sullo strato S.
Le implicazioni di questa ricerca si estendono oltre lo studio del Methanospirillum hangatei. Definendo i principi fondamentali che governano la cristallizzazione delle proteine sullo strato S microbico, gli scienziati ottengono preziose informazioni nel campo più ampio della biomineralizzazione. La biomineralizzazione comprende un’ampia gamma di processi naturali attraverso i quali gli organismi sfruttano i minerali per costruire strutture complesse, come ossa, denti e conchiglie. Comprendere i meccanismi alla base della biomineralizzazione basata sulle proteine racchiude un immenso potenziale per il progresso di diversi campi scientifici, tra cui la scienza dei materiali, la biotecnologia e la ricerca medica.
Lo studio sulla cristallizzazione delle proteine sullo strato S di Methanospirillum hangingi rappresenta un significativo passo avanti nella nostra comprensione dei processi di biomineralizzazione a livello molecolare. Man mano che gli scienziati approfondiscono gli intricati dettagli di questi fenomeni biologici, aprono nuove opportunità per sfruttare il potere dell’autoassemblaggio per la progettazione e la sintesi di nuovi materiali con proprietà e funzionalità su misura.
