La natura è un'insegnante eccellente, anche per gli scienziati dei materiali. Ricercatori, compresi gli scienziati del Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, hanno ora osservato un notevole meccanismo mediante il quale si formano i materiali polimerici. Per catturare la preda, i vermi di velluto emettono una secrezione appiccicosa che si irrigidisce in forti fili sotto l'azione della forza. La cosa straordinaria di questi fili è che possono essere sciolti e poi riformati di nuovo. Il fatto che dalla secrezione precedentemente liquida si possano ricavare fibre polimeriche reversibili è un concetto molto interessante per i ricercatori. È del tutto possibile che un giorno sarà possibile sintetizzare nuovi materiali riciclabili basati sul principio dei vermi di velluto.

Alcuni animali producono materiali straordinari. seta di ragno, Per esempio, è più forte dell'acciaio. Le cozze secernono fili di bisso, che usano per aggrapparsi saldamente alle pietre sott'acqua. Il materiale secreto dai vermi di velluto non è meno impressionante. Questi piccoli animali simili a vermi, che sembrano un incrocio tra un lombrico e un bruco, spruzzare un liquido appiccicoso per allontanare i nemici o catturare prede particolarmente mortali per prede come il woodlice, grilli e ragni:non appena cercano di divincolarsi dai fili viscidi, le loro lotte fanno indurire i fili, senza lasciare speranza di fuga.

"Le forze di taglio generate dalle lotte della preda fanno sì che la melma si indurisca in filamenti rigidi, " spiega Alexander Bär, uno studente di dottorato presso l'Università di Kassel, che sta studiando sotto l'esperto di tarli di velluto Georg Mayer. Per indagare sulla melma di una specie australiana di vermi di velluto, il biologo ha lavorato a stretto contatto con i ricercatori del Max Planck Institute of Colloids and Interfaces a Potsdam. Il chimico Stephan Schmidt, Per esempio, ora professore junior all'Università Heinrich Heine di Düsseldorf, contribuito a chiarire la nanostruttura della melma. Un gruppo di ricerca guidato dal biochimico Matt Harrington nel dipartimento dei biomateriali dell'Istituto di Potsdam si è concentrato su altre questioni riguardanti la composizione chimica e l'elaborazione molecolare. Il gruppo interdisciplinare di scienziati era particolarmente interessato a come la composizione e la struttura della secrezione cambiano durante la formazione del filo.

Mix viscido di proteine ​​e acidi grassi

"Sapevamo già che la melma è costituita principalmente da grandi molecole proteiche e acidi grassi, " dice Alexander Bär. Al Max Planck Institute di Potsdam, i ricercatori hanno scoperto che le proteine ​​ei lipidi si combinano per formare minuscoli globuli. "I vermi di velluto producono separatamente le molecole di proteine ​​e grassi e altri componenti", Bar spiega. "Fuori dalle cellule della ghiandola, i nanoglobuli poi si formano indipendentemente per creare le proprietà filanti e adesive." I globuli si formano con notevole precisione in quanto sono di forma uniforme e sempre intorno ai 75 nanometri di diametro.

I vermi di velluto conservano la loro arma liquida fino a quando non è necessaria. Quindi sparano la melma alla loro preda o nemico attraverso due ugelli situati su entrambi i lati della testa per mezzo di contrazioni muscolari. "All'inizio la consistenza appiccicosa non cambia, "Bär dice. "Tuttavia, appena la preda comincia a dibattersi, le forze di taglio agiscono sulla melma per rompere i nanoglobuli." Studi di spettroscopia vibrazionale a Potsdam hanno mostrato che le proteine ​​e gli acidi grassi si separano nel processo. "Mentre le proteine ​​formano lunghe fibre all'interno della melma, le molecole lipidiche e d'acqua si spostano verso l'esterno e formano una specie di guaina, " Spiega Bär. I ricercatori hanno anche scoperto che il filamento proteico all'interno ha una rigidità alla trazione simile a quella del nylon. Questo spiega le notevoli prestazioni dei filamenti.

I fili polimerizzati si sciolgono di nuovo in acqua

Ulteriori esperimenti hanno mostrato che i fili di melma polimerizzati possono essere nuovamente sciolti in acqua entro poche ore dall'essiccazione. "La cosa sorprendente per noi è stata che le proteine ​​e i lipidi evidentemente si mescolano di nuovo per formare gli stessi nanoglobuli che avevamo già trovato nella melma originale, "Dice Matt Harrington. I globuli lipidici proteici appena formati erano persino di dimensioni simili a quelli della secrezione naturale. "Evidentemente, è in atto un meccanismo di autorganizzazione che ancora non comprendiamo appieno, "dice Harrington.

Un'altra scoperta sorprendente è stata che i fili appiccicosi possono essere estratti di nuovo dalla melma recuperata. E si sono comportati esattamente come la secrezione di vermi di velluto appena secreta sotto l'influenza delle forze di taglio:si sono induriti. "Questo è un bell'esempio di un processo di rigenerazione completamente reversibile e ripetibile all'infinito, " dice Matt Harrington. In modo intrigante, tutto questo viene realizzato con biomolecole ea temperature ambiente normali. I vermi di velluto potrebbero quindi fungere da modello per i produttori di polimeri sintetici e concettualmente potrebbero insegnare loro molto sulla produzione sostenibile di materiali sintetici.

Harrington è d'accordo. Il biochimico può ben immaginare che un giorno saremo in grado di sintetizzare macromolecole per applicazioni industriali in modo simile a partire da materie prime rinnovabili. Nel caso della seta di ragno, è già stato possibile produrre industrialmente proteine ​​analoghe e fornire le fibre da esse prodotte all'industria dell'abbigliamento.

Come vengono separate le proteine ​​e le molecole lipidiche?

Un polimero che si dissolve in acqua, come i fili solidificati dei vermi di velluto, sarebbe probabilmente poco pratico. Ma il principio potrebbe generare nuove ispirazioni nella scienza dei materiali, Matt Harrington crede. "Al momento, il primo passo è capire meglio i meccanismi, " dice lo specialista di biomateriali, che ora ha iniziato una cattedra alla McGill University di Montreal. Per esempio, gli scienziati sono interessati in primo luogo al motivo per cui le forze di taglio meccaniche causano la separazione delle proteine ​​dalle molecole lipidiche. Vogliono anche determinare i fattori che regolano la formazione reversibile di nanoglobuli di dimensioni uniformi. Un'altra domanda senza risposta è come le unità proteiche si combinano per produrre fibre rigide senza formare legami chimici fissi, afferma il ricercatore Max Planck Harrington.