L'interazione tra guscio proteico e centro attivo negli enzimi che producono idrogeno è cruciale per l'efficienza dei biocatalizzatori. Un team della Ruhr-Universität Bochum e del Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion di Mülheim an der Ruhr ha analizzato in modo specifico il ruolo dei legami idrogeno in alcuni enzimi delle alghe verdi, le idrogenasi. I gruppi, che collaborano al Cluster di Eccellenza Resolv, riportato i risultati nel Giornale della Società Chimica Americana .

"I risultati non solo contribuiscono alla comprensione di questo gruppo di biocatalizzatori riconosciuto a livello mondiale, ma anche fornire alla ricerca applicata importanti indicazioni per lo sviluppo di catalizzatori chimici modellati sulla biomolecola altamente attiva, " afferma il dottor Martin Winkler del gruppo di lavoro Photobiotechnology con sede a Bochum.

I biocatalizzatori più potenti

Lo studio è stato condotto su un particolare tipo di idrogenasi, le cosiddette [FeFe]-idrogenasi. Sono costituiti da un'impalcatura proteica e da un centro attivo, chiamato H-cluster. Quest'ultimo è costituito da sei atomi di ferro e sei di zolfo, oltre a sei insoliti blocchi. Questo è il luogo in cui avviene l'effettiva sintesi dell'idrogeno molecolare da protoni ed elettroni. "Le [FeFe]-idrogenasi sono tra i biocatalizzatori più potenti di sempre, " spiega il Prof Dr Thomas Happe, capo del gruppo di lavoro Fotobiotecnologie. La comunicazione tra H-cluster e ambiente proteico gioca un ruolo cruciale.

Aiuta nella consegna mirata dei materiali di partenza per la sintesi e nella rimozione efficiente del prodotto. "Inoltre, il guscio proteico garantisce un allineamento spaziale ottimale del cluster H e lo protegge da influenze dannose, "aggiunge Oliver Lampret, che sta scrivendo la sua tesi di dottorato su questo argomento.

Manipolazione dei legami idrogeno

Il gruppo di Bochum e i suoi colleghi di Mühlheim, la dott.ssa Agnieszka Adamska-Venkatesh, Il dott. Olaf Rüdiger e il prof. dott. Wolfgang Lubitz hanno dimostrato che i legami idrogeno tra il cluster H e l'ambiente proteico influenzano in modo significativo le proprietà elettrochimiche del centro enzimatico attivo. Hanno rimosso i singoli legami idrogeno o ne hanno aggiunti altri e ne hanno studiato gli effetti.

La manipolazione ha cambiato entrambi, le proprietà di trasporto degli elettroni dell'enzima e la direzione catalitica in cui opera, perché le idrogenasi possono produrre idrogeno e anche catalizzare la reazione inversa, questo è, la scissione dell'idrogeno molecolare in protoni ed elettroni.

L'influenza dei legami idrogeno è stata dimostrata dagli scienziati utilizzando tre diversi tipi di approcci:spettroscopia, elettrochimica e cinetica enzimatica.