Un team di scienziati del DESY e dell'Universität Hamburg ha raggiunto un'altra pietra miliare verso l'imaging diretto di singole biomolecole:il gruppo guidato da Jochen Küpper del Center for Free-Electron Laser Science ha sviluppato una nuova tecnica sperimentale che consente la separazione di diverse strutture peptidiche in per analizzarli e immaginarli separatamente. Gli scienziati riportano il loro metodo, che in definitiva può essere applicato in diversi esperimenti, nella rivista scientifica Angewandte Chemie Edizione Internazionale .

I peptidi sono una sorta di versione corta delle proteine, i cavalli di battaglia della vita. Le proteine ​​ricoprono un'ampia varietà di funzioni nell'organismo:regolano la funzionalità delle cellule viventi e sono responsabili, Per esempio, per la riproduzione delle cellule o il trasporto di ossigeno. Questa ampia funzionalità è resa possibile dalla loro struttura tridimensionale unica. I cambiamenti in questa struttura possono alterare drasticamente la funzione delle proteine, potenzialmente anche portare a gravi malattie. La struttura proteica tridimensionale non è determinata solo dalla sequenza degli amminoacidi, ma anche da interazioni intramolecolari come il legame idrogeno tra diverse parti della molecola.

Un metodo attuale per studiare in dettaglio tali interazioni è studiare piccoli peptidi isolati, cioè catene di singoli amminoacidi, in fase gassosa. Però, anche singoli amminoacidi e piccoli peptidi possono organizzarsi in diverse strutture tridimensionali, cosiddetti conformisti. Questo fatto rende piuttosto complicata un'analisi dettagliata di questi importanti elementi costitutivi biomolecolari, poiché tecniche come la diffrazione dei raggi X richiedono strutture tridimensionali identiche per produrre dati strutturali a risoluzione atomica.

"Il nostro obiettivo era quindi quello di sviluppare nuove tecniche sperimentali che producessero campioni di peptidi in fase gassosa con strutture tridimensionali identiche, " afferma Nicole Teschmit del cluster di eccellenza CUI (Centre for Ultrafast Imaging) dell'Universität Hamburg, primo autore dello studio. Il team ha utilizzato il desorbimento laser per produrre fasci molecolari molto freddi di molecole dipeptidiche intatte, che sono stati poi identificati mediante spettroscopia laser. A meno 271 gradi Celsius, i diversi conformeri non si interconvertono più in un fascio molecolare così freddo. Per separare spazialmente le diverse strutture, gli scienziati hanno utilizzato forti campi elettrici che interagiscono con i momenti di dipolo specifici dei diversi conformeri e li deviano su diverse estensioni. Con questo metodo gli scienziati sono ora riusciti a separare completamente spazialmente i due conformeri del dipeptide prototipo Ac-Phe-Cys-NH ₂ e produrre campioni puri di entrambi i conformeri in fase gassosa.

"Siamo riusciti per la prima volta a dimostrare fasci molecolari freddi di peptidi selezionati dai conformeri. Tali campioni consentiranno l'analisi di processi specifici dei conformeri con tecniche generali che di solito non possono distinguere tra strutture, " afferma il coautore Daniel Horke. Inoltre, le basse temperature degli insiemi molecolari generati consentono di fissare fortemente le molecole nello spazio. Questo è un prerequisito per la registrazione di immagini risolte atomicamente di biomolecole, come sottolinea Küpper:"Il nostro metodo è una pietra miliare sulla strada verso un'imaging strutturale diretto delle molecole biologiche".