Negli umani, esistono più di 50 tipi di trasportatori di aminoacidi, responsabili dell'assorbimento cellulare degli amminoacidi e della regolazione dell'equilibrio intra ed extracellulare di queste molecole. Le mutazioni in questi trasportatori sono associate a una varietà di malattie. Però, nonostante l'importanza di queste molecole, si sa poco di come funzionano. Gli scienziati dell'Istituto per la ricerca in biomedicina (IRB Barcelona) hanno ora caratterizzato la struttura di un membro della famiglia LAT.

I LAT formano una famiglia che comprende vari tipi di trasportatori di aminoacidi, e sono anche presenti in alcuni tipi di batteri. I LAT mutati sono associati a condizioni diverse come l'autismo, perdita dell'udito legata all'età, cistinuria e intolleranza alle proteine ​​lisinuriche.

Pubblicato sulla rivista Comunicazioni sulla natura , questo studio si è concentrato su BasC, un LAT presente nei batteri. "Abbiamo usato BasC come modello perché mostra una somiglianza strutturale e funzionale con i LAT negli esseri umani, " spiega Manuel Palacín, capo dell'Amino Acid Transporters and Disease Lab dell'IRB Barcelona.

Analizzando la struttura e la funzione di BasC, i primi autori di questo lavoro, Ekaitz Errasti Murugarren, Joana Fort e Paola Bartoccioni, borsisti post-dottorato presso IRB Barcelona, hanno identificato il sito in cui gli amminoacidi si legano ai LAT e il meccanismo alla base dell'interazione su entrambi i lati della membrana cellulare.

"Sapere come i LAT riconoscono gli amminoacidi da trasportare nella cellula ci permette di comprendere meglio la loro funzione e di decifrare i difetti molecolari associati a varie condizioni. Questa conoscenza ci aiuterà poi a sviluppare potenziali trattamenti, " commenta Palacin, professore presso la Facoltà di Biologia dell'Università di Barcellona, e capo dell'unità U731 del Centro de Investigación Biomédica en Red de Enfermedades Raras (CIBERER).

In questa collaborazione tra IRB Barcelona, CIBERER, IBMB-CSIC e il Barcelona Supercomputing Center, i ricercatori hanno caratterizzato la struttura di BasC mediante cristallografia a raggi X e utilizzando un anticorpo contro questo trasportatore. "Gli anticorpi BasC che abbiamo sviluppato forniscono un eccellente strumento attraverso il quale studiare la funzione di questo trasportatore, "aggiunge Palacin.