Uno dei tre patogeni prioritari dell'OMS, Acinetobacter baumannii, per i quali sono urgentemente necessari nuovi antibiotici è un passo più vicino all'essere affrontati, poiché i ricercatori del Dipartimento di Chimica dell'Università di Warwick hanno fatto un passo avanti nella comprensione degli enzimi che assemblano l'antibiotico enacyloxin.

L'Acinetobacter baumannii è un patogeno che causa infezioni nosocomiali molto difficili da trattare, perché sono resistenti alla maggior parte degli antibiotici attualmente disponibili.

In un precedente documento, ricercatori dell'Università di Warwick e dell'Università di Cardiff hanno dimostrato che una molecola chiamata enacyloxin è efficace contro l'Acinetobacter baumannii. Però, la molecola deve essere ingegnerizzata per renderla adatta al trattamento delle infezioni causate dal patogeno nell'uomo.

Il primo passo per raggiungere questo obiettivo è comprendere i meccanismi molecolari utilizzati per assemblare l'enaciloxina dal batterio che lo produce. Nel loro articolo "Un meccanismo di doppia transacilazione per il rilascio della catena di polichetide sintasi nella biosintesi degli antibiotici enacyloxin" pubblicato oggi sulla rivista Chimica della natura , i ricercatori identificano gli enzimi responsabili dell'unione dei due componenti dell'antibiotico.

L'enzima chiave in questo processo è risultato essere promiscuo, suggerendo che potrebbe essere sfruttato per produrre versioni strutturalmente modificate dell'antibiotico.

Il professor Greg Challis del Dipartimento di Chimica dell'Università di Warwick commenta:

"Essere in grado di alterare la struttura dell'antibiotico sarà fondamentale negli studi futuri per ottimizzarlo per il trattamento delle infezioni nell'uomo".

In un secondo documento, intitolato 'Base strutturale per il rilascio della catena dalla enacyloxin polyketide synthase' pubblicato anche oggi in Chimica della natura , i ricercatori riportano la struttura dell'enzima e quella di una proteina compagna che svolge un ruolo chiave nel processo.

Professor Józef Lewandowski anche del Dipartimento di Chimica dell'Università di Warwick, che ha co-condotto lo studio strutturale commenta:

"Abbiamo scoperto come parti specifiche dell'enzima e della proteina associata si riconoscono l'un l'altra. Usando un algoritmo informatico per cercare tutti i genomi batterici pubblicamente disponibili, abbiamo appreso che questi elementi di riconoscimento si trovano comunemente in altri enzimi e proteine ​​che producono antibiotici e farmaci antitumorali".

Il professor Challis continua:

"Capire come gli enzimi e le loro proteine ​​associate si riconoscono a vicenda fornisce importanti indizi sull'evoluzione della produzione di antibiotici nei batteri. Ha anche il potenziale per essere sfruttato per la creazione di nuovi tipi di molecole che non si vedono in natura".