Le idrogenasi sono molto sensibili all'ossigeno. Così, gli esperimenti con gli enzimi devono avvenire in un ambiente sigillato. Credito:RUB, Marquard
Si prevede che nuove scoperte aiuteranno a proteggere gli enzimi che producono idrogeno dall'ossigeno dannoso, il che è interessante per le applicazioni biotecnologiche.
Alcuni enzimi, come idrogenasi che producono idrogeno, sono instabili in presenza di ossigeno. I ricercatori della Ruhr-Universität Bochum (RUB) hanno individuato le ragioni a livello atomico. Descrivono i loro risultati nel Giornale della Società Chimica Americana ( JACS ), pubblicato online il 14 ottobre 2019.
Gli esperimenti sono stati condotti congiuntamente da tre gruppi RUB:il gruppo di ricerca sulla fotobiotecnologia era rappresentato dal dott. Julian Esselborn, oggi all'Università della California, San Diego -, Il professor Thomas Happe e la dottoressa Leonie Kertess. Il team ha collaborato con il Professor Eckhard Hofmann del Protein Crystallography Group e il Dr. Ulf-Peter Apfel della Cattedra di Chimica Inorganica I.
La cooperazione interdisciplinare all'interfaccia tra biologia, chimica e fisica è stata incorporata nel Cluster di eccellenza della solvibilità di Ruhr Explores, Risolvi in breve, e il Research Training Group Microbial Substrato Conversion, Micon in breve.
Cambiamenti strutturali dovuti all'ossigeno
I ricercatori hanno analizzato un'idrogenasi del batterio Clostridium pasteurianum . L'aspetto unico di questa classe di enzimi è che la loro struttura consiste di sei atomi di ferro e sei di zolfo. Il cosiddetto cofattore costituisce il nucleo della proteina, dove avviene l'effettiva produzione di idrogeno.
Dato che Julian Esselborn lavora all'Università della California, i ricercatori di Bochum Eckhard Hofmann (a sinistra) e Thomas Happe (a destra) scambiano informazioni con lui tramite chat video. Credito:Privato
I ricercatori hanno conservato diversi campioni dell'enzima con l'ossigeno per diversi periodi di tempo. Hanno quindi utilizzato l'analisi della struttura a raggi X per studiare come era cambiata la struttura tridimensionale delle proteine. "Questo metodo è molto complesso e complicato, ma ci ha aiutato a tracciare il processo distruttivo a livello atomico, "dice Julian Esselborn.
L'incubazione con ossigeno ha alterato solo i singoli atomi dell'enzima, vale a dire alcuni atomi di ferro del cofattore. Questo portò gradualmente alla disintegrazione dell'intero centro attivo. Comprendendo quali atomi di ferro sono particolarmente colpiti, i ricercatori sperano di essere in grado di proteggere meglio le proteine biotecnologicamente interessanti dall'ossigeno in futuro.
