Consideriamo per un momento un albero che ondeggia al vento. Quanto tempo impiega il movimento di un ramoscello a raggiungere il tronco dell'albero? Come viene effettivamente trasmesso questo movimento attraverso l'albero? I ricercatori dell'Università di Friburgo stanno trasferendo questo tipo di domanda all'analisi delle proteine, che sono il macchinario molecolare delle cellule.

Un team di ricercatori guidato dal Prof. Dr. Thorsten Hugel dell'Istituto di Chimica Fisica, e il Dr. Steffen Wolf e il Prof. Dr. Gerhard Stock dell'Istituto di Fisica stanno studiando come i segnali che causano cambiamenti strutturali nelle proteine ​​viaggiano da un sito all'altro. Stanno anche cercando di determinare la velocità con cui avvengono questi meccanismi. Fino ad ora, i ricercatori non sono stati in grado di analizzare la velocità precisa di trasferimento del segnale perché coinvolge molte scale temporali, che vanno da nanosecondi a secondi. I ricercatori di Friburgo, però, hanno ora raggiunto tale risoluzione combinando vari esperimenti, simulazioni, e studi teorici. Stanno pubblicando i loro risultati sulla rivista scientifica Scienze chimiche .

A differenza degli alberi, i movimenti per la proteina analizzata nello studio, Hsp90, svolgersi su scale temporali logaritmiche. Ogni grande movimento richiede circa dieci volte il tempo del piccolo, movimenti individuali che compongono quello più grande. Lupo spiega, "Per esempio, un ramoscello si muove su una scala temporale di secondi; il ramo con dieci secondi; e il tronco con 100 secondi." Utilizzando una combinazione di metodi sperimentali e teorici all'avanguardia ha permesso ai ricercatori di monitorare la comunicazione allosterica, in altre parole, per mostrare come un processo di reazione in Hsp90 ha alterato un sito di legame proteico remoto. Secondo Stock, il team ha scoperto la gerarchia delle dinamiche su cui si svolge questo processo allosterico, che includono le scale temporali da nanosecondi a millisecondi e le scale di lunghezza da picometri a diversi nanometri.

Inoltre, il processo di reazione in Hsp90 è accoppiato con un cambiamento strutturale nel singolo amminoacido Arg380. Arg380 quindi trasmette informazioni strutturali a un sottodominio della proteina, e alla fine, lo trasmette alla proteina intera. Il conseguente cambiamento nella struttura chiude un sito di legame centrale della proteina, consentendogli così di svolgere nuove funzioni. I ricercatori dell'Università di Friburgo sospettano che meccanismi gerarchici simili come quello dimostrato nella proteina Hsp90 siano di fondamentale importanza anche nel trasferimento del segnale all'interno di altre proteine. Hugel dice che questo potrebbe essere utile per usare farmaci per controllare le proteine.