L'enzima catalasi è uno degli enzimi più efficienti conosciuti, poiché ogni enzima può eseguire circa 800.000 eventi catalitici al secondo. La catalasi protegge le cellule dalle molecole di perossido di idrogeno (H2O2) convertendole in ossigeno (O2) e acqua (H2O). L'H2O2 può danneggiare il DNA. La catalasi è formata da quattro parti singole, o monomeri, che si avvolgono in un enzima a forma di manubrio. Ogni monomero ha un centro catalitico che contiene una molecola eme, che lega l'ossigeno. Ogni monomero lega anche una molecola di NADPH, che protegge l'enzima stesso dagli effetti dannosi di H2O2. La catalasi funziona al meglio con un pH di 7, ed è molto abbondante nei perossisomi, che sono i sacchetti all'interno di una cellula che distruggono le molecole tossiche.

Tutto quattro, e uno per tutti

Catalase è un enzima in quattro parti o un tetramero. Quattro monomeri si avvolgono l'un l'altro per formare un enzima a forma di manubrio. Ogni monomero ha quattro domini, o parti - come parti del corpo che fanno cose diverse. Il secondo dominio è quello che contiene il gruppo eme. Il terzo dominio è conosciuto come dominio wrapping, che è dove i quattro monomeri si avvolgono l'un l'altro per formare un tetramero. Molti ponti salini, o interazioni ioniche tra catene laterali di amminoacidi carichi positivamente e negativamente, tengono insieme i quattro monomeri. I monomeri si intrecciano l'uno con l'altro, rendendo molto stabile l'enzima del tetramero.

Trasporta gli strumenti

Ogni monomero del tetramero della catalasi contiene un gruppo eme. I gruppi di eme sono molecole a forma di disco che hanno un atomo di ferro al centro, che lega l'ossigeno. L'eme è sepolto nel mezzo del dominio catalitico di ciascun monomero. Ogni monomero catalasi lega anche una molecola NADPH, ma alla sua superficie. Il NADPH è lì per proteggere l'enzima dall'H2O2 che deve catalizzare. Una molecola di H2O2 può diventare una molecola di superossido, che è due atomi di ossigeno legati l'uno all'altro, con uno di loro che ha un elettrone in più che è altamente reattivo - il che significa che può interagire con gli elettroni in legami chimici su altre molecole e rompere quei legami .

È così veloce

I radicali dell'ossigeno, come l'H2O2, sono prodotti da normali processi cellulari. Poiché sono pericolosi per la cellula, devono essere convertiti in molecole benigne. La catalasi è uno degli enzimi più veloci conosciuti. Ogni monomero nel tetramero della catalasi può eseguire circa 200.000 eventi catalitici al secondo. Dal momento che un tetramero ha quattro monomeri, ciascun enzima catalasi può fare quasi 800.000 eventi catalitici al secondo. La catalasi ha bisogno di questo livello di efficienza perché l'H2O2 è pericoloso per la cellula. Gli enzimi catalasi si accumulano in sacchetti chiamati perossisomi all'interno di una cellula. I perossisomi sono vescicole che degradano le molecole che sono tossiche per la cellula, inclusi i radicali dell'ossigeno come H2O2.

pH neutro

I ricercatori hanno studiato l'attività della catalasi a un pH di 7,4 ea 25 gradi Celsius (77 gradi Fahrenheit). Il pH ottimale per catalasi è intorno a 7, quindi un modo in cui i ricercatori interrompono l'attività catalasi in una provetta è di cambiare il pH aggiungendo un acido forte o una base forte. All'interno della cellula, la catalasi si accumula nei perossisomi, che hanno pH variabili quando misurati in cellule diverse. La rivista "IUBMB Life" ha riportato che i perossisomi sono stati trovati con pH compresi tra 5.8-6.0, 6.9-7.1 e 8.2. Pertanto, diversi perossisomi possono contenere diverse quantità di catalasi o possono attivare o disattivare la catalasi a seconda di come regolano il loro livello di pH interno.