Molte proteine ​​in natura esistono come glicoproteine, costituite da proteine ​​(catena polipeptidica) e glicano (catena zuccherina). La struttura della proteina è determinata sulla base del suo progetto genetico, ma le informazioni sui glicani non sono codificate direttamente dal genoma. Pertanto, è difficile controllare la glicosilazione proteica.

In queste circostanze, un gruppo di ricerca collaborativo, che comprende ricercatori della Nagoya City University, National Institutes of Natural Sciences e Academia Sinica, ha trovato una specifica sequenza di amminoacidi in un polipeptide che induce una specifica struttura di glicani chiamata Lewis X. I ricercatori in Giappone hanno precedentemente mostrato che Lewis X modifica specificamente la proteina LAMP-1 nelle cellule staminali neurali del topo attraverso l'azione enzimatica della fucosiltransferasi 9 (FUT9).

In questo studio più recente pubblicato su Biologia delle comunicazioni , hanno dimostrato che la modifica di Lewis X specifica per LAMP-1 si verifica non solo nelle cellule staminali neurali ma anche in diverse cellule di mammifero in coltura. Inoltre, hanno scoperto che una sequenza costituita da residui di 29 amminoacidi in LAMP-1 promuove la modifica di Lewis X catalizzata dall'enzima e questa sequenza induce la modifica di Lewis X quando fusa con altre proteine ​​​​utilizzate come biofarmaci. Ciò significa che nelle molecole di glicoproteina, una specifica sequenza di amminoacidi può determinare le loro strutture glicani.

La maggior parte dei biofarmaci sono glicoproteine, come meglio esemplificato dagli anticorpi terapeutici. Le loro strutture di glicani sono fondamentali per la loro efficacia e sicurezza. Pertanto, il controllo della glicosilazione è una questione importante nello sviluppo dei biofarmaci. Ci si aspetta che questi risultati su un codice normativo di glicosilazione proteica aprano la strada al controllo della glicosilazione dei biofarmaci. + Esplora ulteriormente

Una combinazione vincente per la sintesi di glicoproteine ​​