Le nitrogenasi sono considerate candidati promettenti per la produzione enzimatica sostenibile di ammoniaca e composti di carbonio. Sfortunatamente, un collo di bottiglia in questo complesso processo, la fornitura di elettroni agli enzimi, è rimasto fino ad ora un mistero.
Un team dell'Istituto Max Planck di microbiologia terrestre di Marburg ha scoperto due trasportatori di elettroni essenziali che svolgono un ruolo chiave nel determinare le prestazioni della ferrizoma (Fe), aprendo così nuove possibilità per chiarire e massimizzare il potenziale della nitroasi. I risultati sono pubblicati sulla rivista mBio .
Le nitrogenasi sono catalizzatori di numerose reazioni rilevanti a livello industriale, la più importante delle quali è la fissazione chimica e la conversione dell'azoto in ammoniaca, una materia prima per i fertilizzanti. La loro produzione industriale viene attualmente effettuata utilizzando il processo dannoso per l'ambiente Haber-Bosch.
I fertilizzanti prodotti in modo enzimatico e sostenibile potrebbero far risparmiare circa l’1% dell’energia consumata a livello globale e del relativo rilascio di anidride carbonica, motivo per cui molti laboratori di ricerca e start-up si stanno concentrando sull’argomento. Tuttavia, la ricerca sulla nitrofasi è impegnativa perché le nitroasi sono metalloenzimi altamente complessi e molti aspetti della loro reattività e catalisi sono ancora poco compresi.
I ricercatori guidati da Johannes Rebelein presso l'Istituto Max Planck per la microbiologia terrestre di Marburg, in Germania, hanno ora acquisito le prime informazioni sulla fornitura di energia del complesso enzimatico, cioè sulla sua fornitura di elettroni.
I loro risultati sono importanti non solo per l’azoto industriale, ma anche per la fissazione dell’anidride carbonica industriale, perché lo stesso team ha recentemente dimostrato che le ferrozozotasi sono anche in grado di convertire l’anidride carbonica in idrocarburi a catena corta. I ricercatori hanno caratterizzato il trasporto degli elettroni alla ferrozozotasi nel batterio modello Rhodobacter capsulatus e hanno dimostrato che due diverse proteine di trasporto degli elettroni, chiamate ferredossine, sono essenziali per la fissazione dell'azoto.
"Volevamo scoprire quali ferredossine sono cruciali per la catalisi della nitrozotasi. Poiché tutte le cellule ospitano più ferredossine, con il nostro batterio modello R. capsulatus che produce sei diverse ferredossine, volevamo anche scoprire se diverse di queste ferredossine possono svolgere lo stesso compito o se hanno funzioni strettamente specifiche," spiega la prima autrice Holly Addison.
"Quando due specifiche ferredossine venivano eliminate, le altre non potevano assumere le loro funzioni. Abbiamo concluso che queste ferredossine erano essenziali e probabilmente svolgevano ruoli distinti nella fissazione dell'azoto."
La fornitura di elettroni è considerata un collo di bottiglia nella catalisi. Con le due ferredossine, i ricercatori hanno ora identificato obiettivi chiari per influenzare il flusso di elettroni e quindi le prestazioni delle azotosi come biocatalizzatori.
"I nostri risultati sono un prerequisito importante per l'ottimizzazione di R. capsulatus come sistema modello per la conversione potenziata di azoto o anidride carbonica in ammoniaca o idrocarburi a catena corta", aggiunge Johannes Rebelein.
"L'obiettivo ora è quello di studiare e ingegnerizzare ulteriormente le azotasi e le proteine ad esse associate per espandere la nostra comprensione e consentire la produzione di prodotti chimici sfusi industriali."
I prossimi passi del progetto si concentreranno sulla migliore comprensione del ruolo delle ferredossine e sull'utilizzo di metodi di biologia sintetica per modificarle e accelerare il ricambio dell'enzima nitratosi fornendo elettroni in modo più efficiente.
Ulteriori informazioni: Holly Addison et al, Due distinte ferredossine sono essenziali per la fissazione dell'azoto da parte della ferrozozotasi nel Rhodobacter capsulatus, mBio (2024). DOI:10.1128/mbio.03314-23
Fornito dalla Max Planck Society
