1. Catalisi a base di acido: Ciò comporta il trasferimento di protoni (H+) tra l'enzima e il substrato. Questo può essere utilizzato per attivare il substrato o stabilizzare uno stato intermedio.
2. Catalisi covalente: Ciò comporta la formazione di un legame covalente temporaneo tra l'enzima e il substrato. Questo può aiutare a portare il substrato nell'orientamento corretto per la reazione o stabilizzare uno stato di transizione.
3. Catalisi ionica del metallo: Alcuni enzimi usano ioni metallici come zinco, magnesio o ferro per facilitare la catalisi. Questi ioni possono aiutare a stabilizzare le cariche, legare i substrati o partecipare alle reazioni redox.
4. Effetti di prossimità e orientamento: Il sito attivo unisce il substrato e i gruppi catalitici nell'orientamento corretto, aumentando la velocità di reazione.
5. Tensione o distorsione: Il sito attivo può legare il substrato in modo da distorcere la sua conformazione, rendendolo più reattivo.
Esempi di reazioni specifiche:
* Idrolisi: Rompere un legame aggiungendo acqua (ad es. Peptidasi, lipasi).
* Fosforilazione: Aggiunta di un gruppo di fosfato (ad es. Kinasi).
* Riduzione dell'ossidazione: Trasferimento di elettroni (ad es. OxidoDuctasi).
* Isomerizzazione: Riorganizzare gli atomi all'interno di una molecola (ad esempio isomerasi).
* Binding del ligando: Gli enzimi possono anche legarsi ad altre molecole, come gli ormoni, per regolare la loro attività.
È importante ricordare che il sito attivo di un enzima è altamente specifico per il suo substrato e la reazione che catalizza.
Pertanto, la reazione chimica più frequente nel sito attivo varierà a seconda dell'enzima specifico e della sua funzione.
