* Disulfuro Bonds sono il tipo più forte di legame coinvolto nella struttura proteica. Sono legami covalenti formati tra gli atomi di zolfo dei residui di cisteina. Questi legami sono molto stabili e richiedono energia significativa per rompere.

* legami idrogeno sono più deboli dei legami disolfuro, ma ancora importanti per la struttura proteica. Si formano tra gruppi polari all'interno della proteina.

* Interazioni idrofobiche sono il tipo più debole di legame coinvolto nella struttura proteica. Sorgono dalla tendenza delle catene laterali non polari a raggrupparsi insieme, evitando il contatto con l'acqua.

* Bond ionici sono più forti delle interazioni idrofobiche ma più deboli dei legami idrogeno. Si formano tra catene laterali di aminoacidi caricate in modo opposto.

In sintesi:

Quando un enzima viene riscaldato, i legami più deboli (interazioni idrofobiche) si rompono per primi. All'aumentare della temperatura, i legami idrogeno e i legami ionici si interrompe e, infine, i legami più forti (legami disolfuro). Questo processo è chiamato denaturazione , dove l'enzima perde la sua struttura tridimensionale e la sua funzione.