1. Legame idrogeno:
* Descrizione: Gli aminoacidi hanno gruppi funzionali come gruppi di ammina (-nh2) e carbossil (-cooh), che possono formare legami idrogeno con molecole d'acqua. Questa è la forza primaria responsabile della solubilità degli aminoacidi.
2. Interazioni elettrostatiche (forze ioniche):
* Descrizione: I gruppi carichi negli aminoacidi, come i gruppi amino e carbossilici ai termini e le catene laterali di alcuni aminoacidi (ad esempio lisina, arginina, acido glutammico, acido aspartico), possono interagire con molecole d'acqua attraverso interazioni elettrostatiche.
3. Van der Waals Forces:
* Descrizione: Queste sono forze attraenti deboli e corto che si verificano tra tutte le molecole, tra cui l'acqua e le parti non polari degli aminoacidi. Contribuiscono alle interazioni complessive ma sono meno significativi del legame idrogeno o delle forze elettrostatiche.
4. Interazioni idrofobiche:
* Descrizione: Le catene laterali non polari di aminoacidi tendono a raggrupparsi insieme in acqua per ridurre al minimo il loro contatto con le molecole di acqua polare. Ciò è guidato dal vantaggio entropico delle molecole d'acqua che interagiscono tra loro, il che è più favorevole all'interazione con le catene laterali idrofobiche.
5. Interazioni dipolo-dipolo:
* Descrizione: Sebbene spesso raggruppate sotto le forze di van der Waals, queste interazioni sono causate dai dipoli permanenti all'interno di molecole polari come l'acqua. Ciò è importante in quanto la natura polare delle molecole d'acqua è fondamentale per risolvere le parti polari degli aminoacidi.
Punto chiave: L'interazione di queste forze, in particolare il legame idrogeno, le interazioni idrofobiche e le interazioni elettrostatiche, determina la solubilità, la conformazione e le interazioni degli aminoacidi in ambienti acquosi.
