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Gli enzimi accelerano reazioni chimiche specifiche, ma molti richiedono un cofattore, uno ione o una molecola non proteica, per svolgere la propria funzione. Quando manca un cofattore, l'enzima perde la sua capacità catalitica, rendendo inefficace la reazione.
Un cofattore è un componente non proteico essenziale che consente a un enzima di catalizzare la sua reazione. La rimozione del cofattore arresta l’attività dell’enzima. Ad esempio, l'anidrasi carbonica nel sangue umano converte l'acqua e l'anidride carbonica in acido carbonico; richiede uno ione zinco per legare l'acqua e facilitare la reazione. Senza zinco, l'anidrasi carbonica diventa inattiva.
I cofattori sono disponibili in due varietà principali:
Molte vitamine fungono da cofattori o precursori di enzimi. Alcuni cofattori sono strettamente legati e diventano parti integranti dell'enzima, noti come gruppi prostetici, mentre altri si legano debolmente.
Il ruolo di un cofattore dipende dal meccanismo catalitico dell’enzima. Nell'anidrasi carbonica, lo ione zinco si trova nella fessura del sito attivo e attrae una molecola d'acqua. La sua carica positiva stabilizza la formazione di uno ione idrossido, che poi attacca l'anidride carbonica per formare acido carbonico. Consentendo la perdita di uno ione idrogeno dall'acqua, lo zinco guida direttamente la reazione.
La rimozione intenzionale di un cofattore è una strategia comune per inibire l'attività enzimatica indesiderata. In biologia molecolare, l'EDTA chela gli ioni magnesio, rendendo inattive le DNasi e proteggendo il DNA estratto. Allo stesso modo, molti antibiotici prendono di mira gli enzimi batterici legando o sostituendo i cofattori metallici essenziali.
